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Ecco il riassunto ottimizzato in italiano:
Le biomolecole sono i componenti fondamentali degli organismi viventi. Tra queste, le proteine e gli acidi nucleici svolgono ruoli cruciali:
13/9/2022
9147
Gli acidi nucleici sono polimeri composti da unità chiamate nucleotidi. Ogni nucleotide è formato da:
Le basi azotate si dividono in:
Il DNA (acido desossiribonucleico) è composto da:
Struttura: doppia elica di nucleotidi uniti da legami covalenti tra zucchero e fosfato, con le basi azotate legate da legami a idrogeno.
Highlight: La funzione principale del DNA è contenere le informazioni genetiche nella sequenza dei nucleotidi.
L'RNA (acido ribonucleico) è composto da:
Struttura: singola catena polinucleotidica.
Highlight: La funzione principale dell'RNA è tradurre le informazioni genetiche contenute nel DNA.
I carboidrati sono la principale fonte di energia per le cellule e svolgono diverse funzioni importanti:
I carboidrati si classificano in:
Example: Il glucosio è un aldoso, mentre il fruttosio è un chetoso.
Disaccaridi: due monosaccaridi legati da un legame glicosidico
Oligosaccaridi: da 3 a 20 monosaccaridi
Polisaccaridi: centinaia o migliaia di monosaccaridi
Vocabulary: Il legame glicosidico si forma tra i gruppi -OH di due monosaccaridi attraverso una reazione di condensazione.
I grassi si distinguono in:
Highlight: I grassi insaturi si dividono in monoinsaturi (un doppio legame) e polinsaturi (due o più doppi legami).
Le proteine sono polimeri formati da monomeri chiamati amminoacidi. La loro struttura tridimensionale è fondamentale per la loro funzione.
Gli amminoacidi sono i mattoni delle proteine. Sono composti da:
Highlight: Esistono 20 amminoacidi che differiscono per le proprietà chimiche dei loro gruppi R.
La struttura primaria delle proteine è la sequenza lineare degli amminoacidi lungo la catena polipeptidica. Ogni proteina ha una sequenza unica che determina la sua funzione.
Vocabulary: Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con rilascio di una molecola d'acqua.
La struttura secondaria delle proteine si riferisce ai ripiegamenti locali della catena polipeptidica. Le due forme principali sono:
Queste strutture sono stabilizzate da legami a idrogeno.
La struttura terziaria delle proteine è il ripiegamento tridimensionale completo della catena polipeptidica. È stabilizzata da:
Example: Le interazioni idrofobiche tra gruppi R non polari provocano ripiegamenti che nascondono queste parti all'interno della proteina.
La struttura quaternaria delle proteine si verifica quando due o più catene polipeptidiche (subunità) si aggregano per formare una proteina funzionale. Questa struttura è stabilizzata da:
Definition: La denaturazione è il processo in cui la struttura tridimensionale di una proteina viene alterata, di solito dal calore, causando la perdita della sua funzione. Questo processo è generalmente irreversibile.
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Le proteine sono polimeri formati da monomeri chiamati amminoacidi. La loro struttura tridimensionale è fondamentale per la loro funzione.
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Highlight: Esistono 20 amminoacidi che differiscono per le proprietà chimiche dei loro gruppi R.
La struttura primaria delle proteine è la sequenza lineare degli amminoacidi lungo la catena polipeptidica. Ogni proteina ha una sequenza unica che determina la sua funzione.
Vocabulary: Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con rilascio di una molecola d'acqua.
La struttura secondaria delle proteine si riferisce ai ripiegamenti locali della catena polipeptidica. Le due forme principali sono:
Queste strutture sono stabilizzate da legami a idrogeno.
La struttura terziaria delle proteine è il ripiegamento tridimensionale completo della catena polipeptidica. È stabilizzata da:
Example: Le interazioni idrofobiche tra gruppi R non polari provocano ripiegamenti che nascondono queste parti all'interno della proteina.
La struttura quaternaria delle proteine si verifica quando due o più catene polipeptidiche (subunità) si aggregano per formare una proteina funzionale. Questa struttura è stabilizzata da:
Definition: La denaturazione è il processo in cui la struttura tridimensionale di una proteina viene alterata, di solito dal calore, causando la perdita della sua funzione. Questo processo è generalmente irreversibile.
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