Velocità di reazione ed energia di attivazione

Per comprendere l'azione catalitica degli enzimi, è fondamentale conoscere i concetti di velocità di reazione ed energia di attivazione.

Definizione: L'energia di attivazione è l'energia minima che le molecole dei reagenti devono possedere affinché una reazione avvenga.

Durante una reazione chimica, prima che i reagenti si trasformino completamente nei prodotti, si forma uno stato intermedio chiamato stato di transizione o complesso attivato. Questo complesso ha un'energia potenziale maggiore rispetto a quella dei reagenti, rendendolo instabile e portandolo a trasformarsi nei prodotti, che sono più stabili avendo un'energia potenziale minore.

Highlight: Il profilo di reazione rappresenta graficamente la variazione di energia potenziale in funzione del tempo di reazione.

Azione catalitica degli enzimi

L'azione catalitica degli enzimi consiste nell'aumentare la velocità di una reazione abbassando l'energia di attivazione. Il meccanismo di una reazione catalizzata da un enzima comprende tre stadi principali:

1. Formazione del complesso enzima-substrato (ES)
2. Trasformazione del complesso ES nel complesso enzima-prodotti (EP)
3. Distacco dei prodotti dall'enzima

Highlight: Gli enzimi orientano il substrato per una corretta interazione e si combinano con esso formando legami deboli (ad idrogeno o polari).

Il complesso ES è uno stato attivato instabile con un'energia minore rispetto a quella che avrebbe senza l'enzima. Una volta formati, i prodotti hanno caratteristiche diverse rispetto al substrato e si staccano dall'enzima.

Specificità enzimatica

Gli enzimi sono proteine altamente specializzate, a differenza dei catalizzatori inorganici. La loro elevata specificità si manifesta sia nei confronti del substrato su cui agiscono sia nei confronti del tipo di reazione catalizzata.

Esempio: Il platino in polvere è un catalizzatore inorganico che catalizza tutte le reazioni in cui un reagente è l'idrogeno molecolare, mentre gli enzimi sono molto più specifici.

Fattori che influenzano l'attività enzimatica

L'attività degli enzimi può essere influenzata da diversi fattori, che possono aumentare o diminuire la velocità delle reazioni catalizzate. Comprendere questi fattori è essenziale per capire come gli enzimi funzionano all'interno delle cellule e come possono essere regolati.

Concentrazione del substrato

La velocità di una reazione enzimatica dipende dalla concentrazione del substrato. All'aumentare della concentrazione del substrato, la velocità della reazione aumenta fino a raggiungere un plateau, dove tutti i siti attivi degli enzimi sono occupati.

Highlight: La relazione tra velocità di reazione e concentrazione del substrato segue una curva di saturazione, nota come cinetica di Michaelis-Menten.

Temperatura

La temperatura influenza significativamente l'attività enzimatica:

• A basse temperature, l'attività è ridotta a causa della minore energia cinetica delle molecole.
• All'aumentare della temperatura, l'attività aumenta fino a raggiungere un optimum.
• Temperature troppo elevate possono denaturare l'enzima, causando una rapida diminuzione dell'attività.

Vocabulary: La denaturazione è il processo in cui una proteina perde la sua struttura tridimensionale caratteristica, perdendo di conseguenza la sua funzionalità.

pH

Ogni enzima ha un pH ottimale al quale la sua attività è massima. Variazioni di pH possono alterare:

• La struttura tridimensionale dell'enzima
• Lo stato di ionizzazione dei gruppi funzionali nel sito attivo
• La capacità di legame con il substrato

Esempio: La pepsina, un enzima digestivo dello stomaco, ha un pH ottimale acido (circa 2), mentre la tripsina, un enzima pancreatico, funziona meglio a pH leggermente alcalino (circa 8).

Inibitori enzimatici

Gli inibitori sono molecole che riducono o bloccano l'attività enzimatica. Possono essere:

1. Inibitori reversibili: si legano temporaneamente all'enzima
2. Inibitori irreversibili: si legano permanentemente all'enzima, inattivandolo

Highlight: Gli inibitori enzimatici sono importanti nella regolazione del metabolismo e sono spesso utilizzati come farmaci.

Attivatori

Alcune molecole possono aumentare l'attività enzimatica, agendo come attivatori. Questi possono includere ioni metallici o altre molecole che favoriscono il legame enzima-substrato o stabilizzano la conformazione attiva dell'enzima.

Vocabulary: I cofattori sono un esempio di attivatori enzimatici, essenziali per il funzionamento di molti enzimi.