Specificità del substrato e della reazione

La specificità degli enzimi è una caratteristica fondamentale che li distingue dai catalizzatori inorganici. Questa specificità si manifesta in due aspetti principali: la specificità per il substrato e la specificità per il tipo di reazione catalizzata.

Specificità del substrato

La specificità del substrato dipende dal sito attivo dell'enzima, una regione dalla configurazione ben definita che può legarsi a un unico substrato. All'interno del sito attivo si trovano:

• Le catene laterali degli amminoacidi che partecipano alla catalisi
• Il coenzima, se necessario

Vocabulary: Gli amminoacidi sono i monomeri delle proteine. Hanno una formula generale caratterizzata da un atomo di carbonio centrale a cui sono legati un atomo di idrogeno, un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH) e una catena laterale R, che determina le proprietà specifiche dell'amminoacido.

Gli enzimi hanno sviluppato una struttura tridimensionale e una sequenza amminoacidica che li rende perfettamente adatti al processamento del proprio substrato naturale. Questa elevata specificità permette loro di:

1. Distinguere con precisione il substrato da altre molecole presenti nell'ambiente cellulare
2. Riconoscere e legare solo molecole con determinate caratteristiche spaziali

Highlight: La specificità degli enzimi è spesso legata alla forma tridimensionale del sito attivo, che permette solo a molecole con certe caratteristiche spaziali di raggiungerlo e posizionarsi correttamente.

Specificità della reazione

Oltre alla specificità per il substrato, gli enzimi mostrano anche una notevole specificità per il tipo di reazione che catalizzano.

Esempio: Un enzima che catalizza una reazione di idrolisi su un dato substrato non può catalizzare anche una reazione di ossidazione sullo stesso substrato.

Questa doppia specificità (per il substrato e per la reazione) rende gli enzimi strumenti estremamente precisi e efficienti nel controllo del metabolismo cellulare.

Highlight: La specificità degli enzimi per substrato e reazione li rende fondamentali per la regolazione fine dei processi metabolici nelle cellule.

Gli enzimi: definizione e funzioni

Gli enzimi sono una classe di proteine altamente specializzate che svolgono un ruolo cruciale nel metabolismo cellulare grazie alla loro funzione catalitica. Questa funzione consiste nell'aumentare la velocità delle reazioni metaboliche, sia cataboliche che anaboliche.

Definizione: Gli enzimi sono proteine che catalizzano le reazioni biochimiche, aumentandone la velocità senza essere consumati nel processo.

Le reazioni cataboliche scompongono biomolecole complesse in molecole più semplici, indebolendo i legami chimici dei reagenti. Le reazioni anaboliche, invece, favoriscono la formazione di molecole più complesse a partire da quelle più semplici, orientando le molecole dei reagenti per la formazione dei prodotti.

Highlight: Gli enzimi si legano direttamente ai reagenti, chiamati substrati, per catalizzare le reazioni.

La nomenclatura degli enzimi segue due convenzioni:

1. Nome comune: radice + "-ina" (es. ptialina)
2. Nome sistematico: radice del nome del substrato + "-asi" (es. amilasi)

Esempio: La ptialina, nota anche come amilasi, catalizza l'idrolisi dell'amido in maltosio.

Gli enzimi sono generalmente proteine globulari, caratterizzate da catene polipeptidiche ripiegate su se stesse in strutture compatte con numerose interazioni ioniche e intramolecolari, che conferiscono loro una forma più o meno sferica.

Vocabulary: Le proteine globulari sono distinte dalle proteine fibrose, che presentano due o tre catene polipeptidiche disposte le une accanto alle altre.

Enzimi e cofattori enzimatici

Molti enzimi richiedono l'intervento di cofattori per svolgere la loro funzione. I cofattori possono essere:

1. Attivatori: ioni metallici (Fe2+, Cu2+, Mg2+, Zn2+) che si legano all'enzima per far assumere alla proteina la configurazione adatta a combinarsi con il substrato.

2. Coenzimi: molecole organiche che funzionano da trasportatori di gruppi funzionali, protoni o elettroni.

Esempio: Il coenzima A, composto dalla vitamina B5 e dall'amminoacido cisteina, è coinvolto nel trasporto del gruppo acetile nella respirazione cellulare.

Altri importanti coenzimi includono:

• NAD (nicotinamide adenina dinucleotide): accettore di H+ nelle reazioni di ossidazione
• FAD (flavina adenina dinucleotide): anch'esso accettore di H+ nelle reazioni di ossidazione

Vocabulary: L'apoenzima è la proteina enzimatica cataliticamente inattiva, non legata al cofattore. L'oloenzima è il complesso cataliticamente attivo, formato dall'apoenzima legato al cofattore.