Le biomolecole

Didascalia alternativa:

zuccheri complessi (funzione di riserva energetica o strutturale). IMONOSACCARIDI Sono quelli a cui fa riferimento la formula generale dell'unità costitutiva. Bisogna innanzitutto distinguere se questi monosaccaridi hanno un determinato gruppo funzionale: - Gruppo ossidrile (-OH): in TUTTI gli zuccheri - Il gruppo aldeidico (CHO) o in alternativa il gruppo chetonico (C=O). Rappresentazione: strutture di Fisher Glucosio: zucchero più abbondante e molecola di partenza del metabolismo di quasi tutti i viventi (glicolisi). È anche il prodotto della fotosintesi. E un aldoesoso. N.B.: per ogni monosaccaride si indica il numero di atomi di C a partire dal prefisso numerico greco con il suffisso -OSO. Se lo zucchero presenta un gruppo aldeidico è detto aldoso, se ha un gruppo chetonico è chetoso. 1. Gli atomi di C si scrivono legati l'uno all'altro in verticale e il numero 1 è quello in alto. 2. L'ultimo C avrà sempre legato a sé (in tutti gli zuccheri) un CH2OH. 3. Il gruppo aldeidico (CHO) si indica al carbonio 1 (il carbonio più ossidato). Quello chetonico invece si troverà al carbonio 2. Se lo zucchero presente il gruppo aldeidico è detto aldoso, altrimenti è chetoso. CHO H-C-OH OH-C-H 1 H-C-OH 1 H-C-OH CH₂OH OH -³C-H H-C-OH H-C-OH CH₂OH 4. A tutti gli altri atomi di C saranno legati un H da una parte è un OH dall'altro. A seconda della posizione dei legami del penultimo C, tutti gli altri vengono disposti in modo da ottenere un determinato zucchero. Nelle biomolecole quasi tutti gli zuccheri hanno il gruppo OH a destra e l'H a sinistra (si indicano con la D davanti al nome). 5. Fissata questa posizione, quella dei legami degli altri C mi permette di identificare lo zucchero scelto (nel glucosio l'OH è a sx sul terzo 3). Fruttosio: è un isomero del glucosio. Presenta l'OH a sinistra sul terzo carbonio, un gruppo chetonico (zucchero chetoesoso) ed ha sempre formula bruta: CHOG CH ₂ OH gruppo chetonice ATOMI CHE COMPONGONO LE 6 MOLECOLE di H₂O. Ribosio: aldopentoso CHO H-C-OH I H-C-OH I HỌ-2 - H I CH₂OH Il capostipite degli aldosi è la gliceraldeide (in 2 enantiomeri): CHO H-C-OH 1 I OH ₂ OH (+) Il capostipite dei chetosi è il diirdossiacetone: H OH ACETONE → Come si passa da Fisher a Haworth: CHO H-C-OH CH-C-H H-C-OH H-C-OH CH₂OH Desossiribosio: aldopentoso CHO H-C-H 1 CHO I H-C-OH HO-C-H H OH H H OH HO-C-H 1 H-C-OH CH₂OH 3. Al C 1 può essere legato un H o un OH, ma la loro posizione non è predeterminante, dunque si usano dei legami ondulati. CHO 1 HO-C-H INIZIO A RIPIEGARE LA STRUTTURA: CH₂OH DOPPIETTO NON CONDIVISO OH H C=O H CH3 CH₂ HO-CH3 CH₂-OH Epimeri: due zuccheri sono epimeri se la loro struttura varia per la posizione dei legami di un solo C. Galattosio: epimero in 4 del glucosio OH, OH (-) Rappresentazione: strutture di Haworth In realtà gli zuccheri quando si trovano in soluzione acquosa si chiudono su loro stessi a ciclo, una situazione che rappresenta circa il 99% del tempo che passano in realtà: l'equilibrio tra la forma chiusa e quella aperta è nettamente spostato verso quella chiusa (ad anello). Glucosio: quando è chiuso ad anello è detto glucopiranosio (ricorda la struttura del piranosio) 1. Si chiude a formare un esagono con i lati paralleli disposti orizzontalmente. L'ossigeno è in alto a dx. Il carbonio 6 è extra-anello. 2. Disegno i legami (che in fisher erano orizzontali) in verticale. Ciò che in Fisher si trova a dx, in Haworth si trova in basso. CH₂OH 1 →C=O DELOCALIZZAZIONE. 1 CH₂ CH H-C-OH I La situazione non è fissa perché si passa da un C 1 ibridato sp2, che forma un 2 legami singoli e un doppio legame, a un C.1 ibridato sp3, che forma 4 legami singoli. I legami con gli H e gli OH possono essere quindi o in alto o in basso, andando a formare 2 anomeri (il C 1 è detto carbonio anomerico). HỌ -2 - H CH₂OH ¿CH₂ CH H OH OH H HO H SH LASCIA IL SUO e Au'ot OH OH L'H SI LEGA ALL'o OH ANOMERO (OH SOTTO) ANOMERO B. (OH SOPRA) Ribosio: si chiude a pentagono nel ribofuranosio (l'O in alto) OH OH Fruttosio: essendo chetoso si chiude a pentagono nel fruttofuranosio, con il C 1 fuori anello LA STABILITÀ DEL GLUCOSIO (F) CHO H-C-OH CH-C-H H-C-OH H-C-OH CH₂OH H* H DOPPIO C LEG. (H) CH₂ CH OH OH H HO H H-C-OH 1 CH₂OH Inte INTERCONVERSIONE GLUCOSIO - FRUTTOSIO L'H* SI LEGA ALL'O OH I HC-OH I OH-C-H H-C-OH PARTE UGUALE DELOCALIZZAZIONE OH 4 INTERMEDIO TUTTAVIA H NON RAPPRESENTA LA REALTA: SEDIA H CH₂OH H 6 CH ₂ OH H Il legame che porta il gruppo prioritario è in posizione equatoriale. La posizione equatoriale riservata ai gruppi prioritari dà più stabilità alla molecola. Il glucosio, soprattutto l'anomero ß ha tutti i gruppi prioritari in posizione equatoriale, quindi è il più stabile in assoluto (quindi più abbondante in natura). In ambiente acquoso c'è un equilibrio tra la forma aperta e quella chiusa, dove però l'equilibrio è spostato in quella chiusa a sedia. H MOH OH OH OH-C-H H-C-OH H 11 C-O-H 1 H-C-OH CH₂OH OH È una reazione che capita raramente è solo se catalizzata da un'enzima. LE REAZIONI DEI MONOSACCARIDI H O E SEMPRE IN ALTO A DX OH CH₂OH ENOUO (interm, instabile) H-C-OH H-C=0 OH-C-H H-C-OH H-C-OH 1 CH₂OH RIDUZIONE Si possono avere come protagonisti sia gli aldeidi sia i chetoni. La relazione interessa il gruppo carbonilico degli zuccheri. In presenza di un riducente il gruppo carbonilico si riduce in gruppo alcolico diventando un poliolo (alditolo). Questo può avvenire solo con una struttura di fisher lineare che porta ad un aumento degli H. OSSIDAZIONE gli aldosi (i chetoni non possono essere ossidati, le aldeidi si). Questa porta alla formazione di un gruppo carbossilico sul C 1 (è il C a ossidarsi), cosa che vede un aumento del numero di O. Il prodotto è un acido aldonico. Reattivo di Fehling: contiene ioni rame che vengono ridotti formando un precipitato rosso metallico. Reattivo di Tollens: contiene ioni argento che quando si riducono si depositano sulle pareti della provetta provocando l'effetto specchio. LEGAME GLICOSIDICO Nei carboidrati le reazioni sono di condensazione, con l'eliminazione di una molecola di acqua per ogni legame. Questo tipo di legame è covalente, quindi forte e stabile. Primo monosaccaride: coinvolge il C anomerico, in particolare il gruppo ossidrile. In base al tipo di anomero (e quindi alla posizione di OH) si parla di legame a o ß. Secondo monosaccaride: coinvolge l'H del gruppo OH di un C, spesso il numero 2 o il numero 4. Il tipo di anomero non è indicato nel nome. legame a(1→ 4) glicosidico H OH HO DISACCARIDI primo monosaccaride Legome α (1+4). secondo monosaccaride O IDROUSI Н.О 2. MALTOSIO = α GLUCOSIO + α GLUCOSIO Logone α (1+4) DISACCARIDI Sono formati da due monomeri e si formano tramite un legame glicosidico con rilascio di una molecola di acqua. Sono spesso di sapore dolce (mentre i polisaccaridi no) e sono solubili in H2O (mentre i polisaccaridi no). Tutte queste caratteristiche così simili dipendono dal fatto che, rotto il legame glicosidico che li compone, si ottengono direttamente sempre e solo due monosaccaridi. (mentre con i polisaccaridi ciò non avviene). La reazione che porta alla rottura del legame glicosidico è l'IDROLISI. Questa è una delle prime reazioni che avvengono nel nostro metabolismo. CONDENSAZIONE HH ¹0- disaccaride MONOSACCARIDI O ESEMPI DI DISACCARIDI 1. LATTOSIO = GALATTOSIO + ß GLUCOSIO ·legame ((1-4). Il lattosio è uno zucchero che si trova classicamente nel latte e nei suoi derivati. È una sostanza che può dare problemi a livello di metabolismo, le intolleranze al lattosio, che possono essere di tipo e gravità diverse e possono mutare nel corso della vita. Questa intolleranze si controllano modulando l'assunzione di alimenti che contengono il lattosio. Poi esistono delle intolleranze che assumono accezioni allergiche e delle vere e proprie allergie, permanenti per tutta la vita. Esistono poi persone a cui manca l'enzima per idrolizzare il lattosio. Essendo un disturbo molto diffuso, esiste una vasta gamma di prodotti privi di lattosio, dove i due monosaccaridi sono già idrolizzati, cosa che però cambia leggermente il sapore perché è diverso il potere dolcificante dei vari saccaridi. È il disaccaride caratteristico dei cereali, usato soprattutto per la produzione di bevande alcoliche tramite la fermentazione, Non ha un grande potere dolcificante. 3. SACCAROSIO = α GLUCOSIO + B FRUTTOSIO · Logame α (1+2) Il C2 del fruttosio in realtà è il carbonio anomerico (perché il primo è fuori anello), quindi sono legat i due anomerici. È il comune zucchero da tavola. È molto presente nel mondo vegetale. POLISACCARIDD Sono tutti polimeri del glucosio, quindi ciò che cambia sono i legami tra le varie molecole di glucosio. AMIDO È la principale riserva del mondo vegetale. Quando assumiamo alimenti con amido iniziamo digestione in bocca. In realtà è formato da due polimeri: amilosio e amilopectina. • AMILOSIO: cateve lineori con legami x (1+4) ed è solubile • AMILOPECTINA: catene romificate con legami α (1-54) e α (1-36) ed è insolubile. L'AMIDO & insolubile GLICOGENO È anch'esso un polimero del glucosio, corrispondente dell'amido nel mondo animale (riserva). Anche qui abbiamo legomi x (104) e α (1.06). La catena é quindi molto più ramifi a carta. Il glicogeno nel nostro corpo viene immagazzinato principalmente in due distretti: i muscoli e il fegato. Questo perché, essendo una riserva energetica, averlo in organi come un muscoli, che hanno un grande fabbisogno di energia, risulta molto più conveniente, soprattutto se il glucosio, che arriva tramite il torrente sanguigno, scarseggia. Il fegato invece ospita dei processi enzimatici (unici in tutto il corpo) che trasformano il glucosio in eccesso in glicogeno. Questo processo viene stimolato da due ormoni del pancreas, l'insulina e il glucagone. La prima promuove la trasformazione del glucosio in glicogeno (diminuisce la glicemia in caso di iperglicemia), la seconda la trasformazione del glicogeno in glucosio (aumenta la glicemia in caso di ipoglicemia). CELLULOSA Ĕ una catena che vede un legame p(104) Costituisce le fibre alimentari, che noi uomini non siamo in grado di digerire perché i nostri enzimi, deputati a ciò, non sono in grado di rompere dei legami ß dato che sono specifici per gli a (non possiamo quindi utilizzarla e assimilarne le parti, dunque viene eliminata come viene digerita). Le fibre vanno assunte non per un ricavo energetico, ma perché la loro presenza aiuta l'efficienza intestinale (attività coadiuvante). L'assunzione di fibre è particolarmente consigliata se abbinata a molta acqua, che evita la stipsi. La nostra differenza con gli erbivori è che loro, nelle camere dei loro stomaci, ospitano dei batteri commensali che vivono in simbiosi con loro. I batteri sono quelli in grado di digerire la cellulosa perché modificano il legame ß in a, permettendo la digestione da parte dell'animale. La cellulosa però ha una funzione strutturale, non di riserva. Costituisce infatti la parete cellulare: conferisce resistenza, impermeabilità e ne definisce la forma. CHITINA È il polisaccaride abbinato ad altre molecole azotate. È uno dei costituenti dell'esoscheletro degli artropodi. • I LIPIDI Se per i carboidrati abbiamo una categoria di composti molto omogenea, sia come chimica, sia come funzione, per i lipidi non è così. I lipidi non sono considerati dei polimeri perché non sono formati da unità costituive che si ripetono sono poi molto eterogenei non solo dal punto di vista chimico, ma anche funzionale. Troviamo ormoni, sostanze di riserva,... c'è una grande varietà, anche se si tratta quasi sempre di composti ternari (C, H, O). Tipologie: - Complessi (saponificabili): vede la presenza di acidi grassi.. - Semplici (o non saponificabili): non vede la presenza di acidi grassi. Gli acidi grassi sono acidi carbossilici con una catena lunga almeno 12 atomi di carbonio. Si distinguono in saturi (senza legami) e insaturi (con doppi legami). I primi quindi possono formare dei legami intermolecolari più forti e compattarsi (a temperatura ambiente sono allo stato solido). Gli altri invece hanno legami intermolecolari più deboli (alla temperatura ambiente sono allo stato fuso). Non sono solubili in acqua. STRUTTURA BASE: R-C=O → Roe proprietà acide I TRIGLICERIDI Sono 3 acidi grassi (diversi o uguali tra loro) che reagiscono con il glicerolo (o glicerina): CH₂-OH 1 CH ₂ I - CH 11 + OH-C-R₁ + OH OH O 11 LEGAME di TIPO ESTERE (ESTERIFICA ZIONE, SOTTOCATEGORIA DELLA CONDENSAZIONE ONE+ EUMINAZIONE 1 H₂O PER OGNI LEGAME È un poliolo (scheletro carboniosa legato a più funzioni alcoliche). La catena non è lineare quindi non compatta. Reazione di condensazione: • Eliminazione di una molecola di acqua per ogni legame che si forma. Esterificazione o sostituzione nucleofila acilica: • Formazione di 3 legami esterei e liberazione di 3 molecole di acqua. C-R₂ 0 3H₂0 -11 CH, - OH + OH-C-R₂ CH ₂ I -0-C-R₁ 0 11 CH₂ - 0 C - R₂ I O -0-C-R3 CH₂ FUNZIONI • Riserva energetica: a parità di massa, i lipidi sono molto più energetici dei carboidrati, praticamente il doppio (9 kcal/g rispetto alle 4 kcal/g dei carboidrati). L'altra differenza sta nel metabolismo: nei carboidrati per ricavare energia sono necessarie molte reazioni. I polisaccaridi e i lipidi subiscono processi diversi: i lipidi subiscono processi più dispendiosi. Questo perché a seconda delle situazioni l'organismo utilizza gli uni o gli altri. Coinvolgono quindi diverse vie metaboliche. • Isolamento termico: i trigliceridi costituiscono il tessuto adiposo quando sono in eccesso. Questi costituiscono delle gocce lipidiche che vengono immagazzinate negli adipociti (forma sferica, compatte tra di loro, di aspetto traslucido e con il nucleo, più scuro, schiacciato contro la membrana perché tutto il citoplasma è occupato da gocce lipidiche). Il numero di adipociti varia poco nel corso della nostra vita, dunque, con un'alimentazione sana ed equilibrata in infanzia, abbiamo la garanzia che ci siano meno cellule che anche da adulti si possano riempire di grassi, portando a una riduzione dell'obesità. Ma una minima presenza di tessuto adiposo è positiva, perché ha la funzione di isolamento termico (funzione persa un po' nell'uomo). • Coadiuvanti all'assorbimento di vitamine liposolubili (A, D, E, K): sono biomolecole essenziali (nella maggior parte dei casi) da introdurre con gli alimenti. Nonostante siano necessarie in quantità minime, queste vanno comunque introdotte perché spesso le vitamine sono quei fattori che vanno ad aiutare altre molecole a svolgere la loro funzione (spesso sono coenzimi). Per essere assimilate a livello intestinale sono necessari i trigliceridi. VITAMINE LIPOSOLUBILI VITAMINA A O RETINOLO: entra nel processo della visione (non a caso retinolo ricorda la retina, dove sono presenti i sensori che ricevono e trasformano in impulsi nervosi la luce). Si trova soprattutto nel mondo vegetale, soprattutto nella frutta e nella verdura gialla, arancione o rossa (colori indicatori di retinolo o del carotene; molecola da cui si ricava la vitamina perché suo precursore). Soprattutto è importanza per la visione notturna (distinzione oggetti e profondità). VITAMINA D o CALCIFEROLO: importante per la deposizione del calcio nelle ossa (promuove la mineralizzazione e la resistenza delle ossa). In realtà è una vitamina non essenziale perché siamo in grado di sintetizzarla nella cute grazie ai raggi UV. Evita problemi come il rachitismo o l'osteoporosi. VITAMINA E: è un antiossidante, contro l'invecchiamento cellulare, non solo da un punto di vista estetico ma anche salutare. Gli ossidanti sono specie che formano i radicali liberi, specie molto reattive che compromettono la salute delle cellule.. VITAMINA K: entiemorragica. Rientra nel ruolo della coagulazione, molto importante e usata come antidoto se sono usati dei veleni emorragici. IDROGENAZIONE DEGLI ACIDI GRASSI (addizione a C=C). CH₂ I - 0 0 11 C-CH=CH-... 0 11 CH ₂ -OC-CH=CH-... I 0 CH, - 0 - C - CH = CH….. 0 + R-COO No APOLARIE POLARE IDROFOBICA IDROFILA AP BASE FORTE ↑ + 3NaOH EX, Pt ↑ 3H₂ Si passa da acidi grassi insaturi a saturi, una reazione sfruttata ad esempio per produrre la margarina. Spesso però questi risultano alimenti poco salubri (gli insaturi sono meglio dei saturi). Questo processo risulta più conveniente dal punto di vista industriale, ma, vista l'attenzione alla salubrità degli alimenti degli ultimi anni, molti produttori ci tengono a specificare che i loro composti non contengono trigliceridi idrogenati. SAPONIFICAZIONE Porta alla formazione di un sapone: se si fanno reagire gli acidi grassi con una base si ottengono dei sali, i saponi. 0 GLICEROWO 11 OH CH₂ -OC-R₁ 0 I CH ₂ -OC R₂ I ANFIPATICA POL CAT. MET. A 0 11 - 0 - C - CH, CH, 0 CH ₂ 1 " CH, - 0 - C - CH - CH,... 1 11 CH₂₂ 0 C - CH₂ - CH₂ -... CALORE CH₂ O-C- R₂ CH₂ - OH La base NaOH è assimilabile all'acqua liberata nella formazione dei trigliceridi. È una sorta di reazione inversa della sintesi del glicerolo dove però al posto di H+ c'è Na+ CH₂ 1 CH ₂ - OH + SAPONE 3RCOONa Queste caratteristiche sono proprio funzionali al sapone, in grado di eliminare lo sporco. La molecola è capace di detergere perché la parte. idrofobica si lega con lo sporco, mentre la parte idrofila con l'acqua. La sostanza lipidica viene portata al centro e circondata dalle micelle, con le teste verso fuori e le code verso la goccia lipidica, che viene sospesa all'interno del mezzo acquoso, a cui si slegano le teste apolari. Questo porta una sospensione della goccia lipidica e forma un'emulsione. Lo stesso coronavirus ha un rivestimento lipidico fuori dal capside, dunque lavandoci le mani con il sapone riusciamo a ledere la struttura esterna del virus e dunque indebolirlo o ucciderlo. H₂O MICELLA: FOSFOLIPIDI Sono lipidi saponificabili formati da glicerolo a cui si legano 2 acidi grassi, un gruppo fosfato e una molecola contente N (di solito un amminoalcol, ad esempio la colina). Il glicerolo fa da ponte tra la parte polare (gruppo P e amminoalcol) e quella apolare (acidi grassi). La molecola è quindi anfipatica. Le molecole in ambiente acquoso si dispongono nel doppio strato fosfolipidico (che ritroviamo nelle membrane cellulari):. funzione strutturale. H₂O TESTA POLARE. IDROFILICA GUCEROLO CODA APOLARE. IDROFOBICA H₂O Le teste idrofiliche si dispongono all'interno e all'esterno a contatto con l'acqua, mentre le code sono all'interno. La membrana plasmatica delle cellule però non è statica ma ha una struttura a mosaico fluido, con un cambiamento conformazionale dovuto a: Tournover cellulare; • Tipo di acidi grassi:gli insaturi aumentano la fluidità perché sono meno compatti; La presenza di colesterolo (lipide semplice) che diminuisce la fluidità. STEROIDI: Comprendono: • Proteine • Glicolipidi (recettori e marker come gruppi sanguigni sistema ABO). La membrana è parzialmente selettiva. I LIPIDI SEMPLICE Non sono saponificabili e non prevedono la presenza di acidi grassi. • Colesterolo • Ormoni steroidei • Acidi biliari Gli steroidi non sono l'unica categoria di lipidi semplici. Esistono anche i terpeni, spesso oli essenziali (di solito con un profumo gradevole). La struttura base prevede 4 anelli condensati (con atomi di C in comune): • COLESTEROLO → ORMONI SESSUAL → LIPOPROTEINE: Sono molecole coniugate con una parte lipidica e una proteica e servono per il trasporto dei lipidi nel sangue. È necessaria perché i lipidi sono apolari mentre il sangue è polare: affinché il trasporto sia efficiente i lipidi devono legarsi con una molecola con una componente apolare che a sua volta può legarsi al sangue con la parte polare. • LDL & HDL VHL→ precursore acidi biliari • ORMONI STEROIDEI: - SESSUAL: • ANDROGENI (TESTOSTERONE). •ESTROGENI • PROGESTINICI (PROGESTERONE) - CORTICOSURRENALI: •GLICOCORTICOIDI (CORTISOLO CORTISONE) •MINERALCORTICOIDI (ALDOSTERONE) COLESTEROLO Regola la fluidità delle membrane cellulari animali (la diminuisce). È presente dove serve stabilità. Costituisce le lipoproteine, adibite al trasporto di lipidi nel sangue. La loro parte lipidica lega con i lipidi apolari, quella peptidica con la parte acquosa del torrente circolatorio. - HDL: dal fegato ai tessuti (colesterolo buono) - LDL: dai tessuti al fegato (colesterolo cattivo) Il colesterolo viene introdotto sia grazie all'alimentazione (uova, latte, carne rossa,...) sia viene sintetizzato dal nostro fegato in base a una predisposizione genetica. Il controllo della colesterolemia è quindi esercitato solo sull'alimentazione. Se però non ci sono abbastanza lipoproteine o se il livello di colesterolo è superiore al normale, questo si deposita sulle pareti dei vasi sanguigni causando problemi medici. Esistono anche farmaci in grado di limitare ipercolesterolemia (soprattutto per soggetti a rischio che non riescono a diminuirla). COLESTEROLO DEPOSITATO SULLA PARETE delle ARTERIE 4 DIMINUISCE IL LUME VASALE CIRCOLAZIONE PIÙ FATICOSA PLACCA ARTERIOMATOSA → RIGIDITA (PUNTO di FRAGILITA) LOSTRUZIONE del LUME VASALE: • CORONARIE: INFARTO del MIOCARDIO • ARTERIE CELEBRAU: ICTUS CELEBRALE •ARTI: CANCRENA ACIDI BILIARI Sono presenti nella bile, il secreto del fegato, che poi viene immagazzinata nella cistifellea è riversata nel tenue. Questi acidi biliari nell'intestino tenue, dove il pH è basico, diventano sali biliari. Questi collaborano con il succo enterico e quello pancreatico affinché si completino i processi digestivi. Questi hanno il compito di emulsionare i grassi (processo che porta alla formazione di gocce lipidiche in sospensione). Questo processo facilità l'attacco enzimatico (di tipo chimico) e quindi l'azione della lipasi che ci permette di digerire i grassi. ORMONI STEROIDEI Corticosurrenali Sono sintetizzati dalla corteccia delle ghiandole surrenali. -cortisone: ha un'azione antinfiammatoria e a livello farmacologico è sfruttato con i fenomeni allergici. Rispetto ai FANS (farmaci antinfiammatori non steroidei) agisce alla radice del processo infiammatorio dunque è più immediato ed efficiente. È usato anche come immunodepressore. -aldosterone: rientra nel processo di equilibrio idrico del rene. Ormoni sessuali Sono prodotti dalle gonadi e permettono lo sviluppo dei caratteri sessuali primari e secondari: -androgeni (testosterone) -estrogeni -progestinici: riguardano il ciclo mestruale LE PROTEINE di base (amminoacidi) sono. La principale differenza delle proteine rispetto alle classi precedenti è che i mon composti quaternari dal momento che vedono la presenza di un ulteriore elemento di base: l'azoto. Un'altra caratteristica che possiamo trovare è che, se dal punto di vista chimico è una classe tendenzialmente molto omogenea, la grande varietà è data dalle funzioni che le proteine possono svolgere. FUNZIONI Le proteine possono quindi avere: • Strutturale (le ritroviamo nelle membrane cellulari ad esempio); • Trasporto (sempre nella membrana, lipoproteine o emoglobina per i gas della respirazione); • Riserva energetica (gluconeogenesi, soprattutto quando in situazioni di emergenza manca l'energia o nei primi stadi di sviluppo embrionale, dove manca il contatto diretto con il corpo materno); • Contrattili (contrazione muscolare); • Movimento (ad esempio il flagello degli spermatozoi); • Comunicazione (ormoni peptidici). GLI AMMINOACIDI Ammino: gruppo amminico, proprietà basiche. Acido: acido carbossilico, proprietà acide. Gli amminoacidi sono quindi molecole anfotere. R PARTE VARIABILE COOH PARTE COSTANTE R= catena laterale o residues. La varietà di R e importantissima per le proprietă dell'amminoacide stesse. CLASSIFICAZIONE (in base agli R) • ALIFATICI POLARI: soprattutte catene carboniose - GLICINA: Re H: il Ca non è uno sterexcentro - PROLINA: più ingombrante →irigidisce la proteina • AROMATICI APOLARI: R aromatice POLARI NON CARICHI: presenza di -OH, - SH, -NH₂ (prop. Basicha) • CARICHI POSITIVAMENTE, BASICI •CARICHI NEGATIVAMENTE, ACIDI: c'è un altro gruppo carlossifico -coo ACIDO-BASE Tutte le molecole tranne la glicina sono chirali, quindi hanno uno stereocentro. L-AMMINOACIDO → ha a sx il gruppo amminico in Fisher D-AMMINOACIDO → Ra a DX il gruppo amminico in Fisher Tutti gli amminoacidi naturali sono della serie L e a livello della situazione spaziale hanno una forma a tetraedro: COOH H₂N- COOH 1 H₂N-C1111 H [H*][A] [HA] R Essendo anfoteri e prevalentemente in soluzione, spesso non si trovano nella forma neutra ma si organizzano in uno ione dipolare, detto anche sale interno o zwiterrione (con un equilibrio spostato verso lo ione). COO C-1111 H • IN SOLUZIONE BASICA: si comporta da acido • IN SOLUZIONE ACIDA: si comporta da base ka = pka = -log ka H R Il gruppo amminico si comporta da base Bronsted (accetta H+) e Lewis (dona un doppietto); il gruppo COO- è acido secondo tutte le teorie. COOH H₂N-C-H Maggiore è il Ka (e minore il pKa), maggiore è la forza dell'acido. Negli amminoacidi i gruppi funzionali hanno i loro valori di pKa perché si possono comportare da acidi o da basi. 5. pka di -COOH = c.a. 2,5-3 (caratteristico per ggoni amminoacido) pha di - Nh = C.a. 10 H₂N² + R A seconda del pH della soluzione i due gruppi si potranno comportare da acidi o no. Questi gruppi si comportano da acidi quando si trovano a valori di pH uguali o superiori al loro valore di pka. A pH<pKa di -COOH la soluzione è molto acida e dunque tutti gli H+ (in abbondanza) sono legati alla molecola che non ha ancora proprietà acide. La carica complessiva è quindi +. COOH H H₂N A pH > del pKa del gruppo amminico anche questo inizia a comportarsi da acido, libera un H+ e dunque nel complesso l'amminoacido risulta negativo. Coo H₂N* H R R A pH compreso tra il pKa di -COOH e quello di -NH3+ il-COOH si comporta da acido (libera un protone) mentre l'-NH3+ no, quindi la carica complessiva è neutra abbiamo la massima concentrazione di zwiterrione. COO™ H A seconda del pH noi abbiamo l'amminoacido nelle diverse forme. L'intervallo di pH in cui c'è la massima concentrazione. di zwiterrione ci permette di calcolare il punto isoelettrico (pl), la media aritmetica dei valori limite dell'intervallo di pH. Ogni amminoacido ha il proprio pl che permette di identificarlo. Poi a seconda di ciò che abbiamo nella R si ottengono influenze diverse del punto isoelettrico. LEGAME PEPTIDICO È un legame ammidico. Gli amminoacidi, legandosi tramite un legame di questo tipo, formano i peptidi e, dopo una certa lunghezza, le proteine. Da questo punto di vista abbiamo molecole semplici, con amminoacidi che si legano in fila uno dopo l'altro. La reazione è la stessa che porta alla formazione dei polimeri (condensazione). la catena puo proseguire H R CARATTERISTICHE C' NH,) NH m - PRIMO AMMINOACIDO: N.H₂ NOU € COINVOLTO NEL LEGAME> N-terminale F È un legame particolare soggetto a na risonanza, in cui noi abbiamo la possibilità di movimento per dei doppietti elettronici che ci portano a un'altra struttura limite di Lewis. Nella risonanza abbiamo quindi delle strutture limite Ima la realtà del legame risulta un ibrido di risonanza. L'N ha sempre un doppietto disponibile non condiviso. H NH R COOH L'ULTIMO COOH NON. € LEGATO: C-terminale COOH CHE FA IL LEGAME CON L'N del GRUPPO. AMMINICO R 0-6 Significa quindi che a volte il legame peptidico è doppio: ha parziale carattere di doppio legame. Conseguenze: Lunghezza intermedia tra un legame singolo e uno doppio; • Energia intermedia tra un legame singolo e uno doppio; Punti di rigidità (no rotazione). Il fatto che ci sia la risonanza rende questo un legame ibrido molto, stabile. COMPOSIZIONE CHIMICA - SEMPLICI: solo una componente proteica (solo amminoacidi) CONIUGATE: legate a molecole di diversa natura (lipoproteine, glicoproteine, proteine legate a ioni metallici,...). Sono le classi di molecole più legate a questo fenomeno della coniugazione (composti coniugati). FORMA - GLOBULARI: le 3 dimensioni și equivalgono. Spesso sono solubili e si riferiscono a determinate funzioni (gli avvolgimenti portano a una forma a gomitolo). - CONIUGATE: una dimensione prevale sulle altre (sono filamentose e allungate) e sono insolubili in acqua. FUNZIONI • Catalitica (enzimi) - abbassa energia di attivazione e orientamento reagenti per aumentare la velocità di reazione. • Trasporto a più livelli come veicolo nel sangue (lipoproteine, emoglobina), o anche trans-membrana plasmatica (canale, pompe proteiche,...). • Strutturale: costituiscono moltissime organizzazioni a livello cellulare ma anche a livello di organismo. • Comunicazione: ormoni peptidici e recettori. • Immunitario-difensiva: anticorpi. • Riserva energetica • Contrattile (sistema muscolare e microstrutture come i flagelli): permette movimento e locomozione. STRUTTURA DELLE PROTEINE Parlando di struttura ci riferiamo ai livelli di organizzazione con complessità crescente. Significa partire dall'analisi del livello base e vedere come questo va a influenzare i livelli superiori (e successivi). • STRUTTURA PRIMARIA Fa riferimento alla descrizione della sequenza amminoacidica. Ci dà informazioni sul numero di amminoacidi, sul tipo, in che percentuale relativa sono presenti e l'ordine con cui sono legati. Questo perché gli amminoacidi sono 20 ed estremamente diversi tra loro, dunque il fatto che si trovino in una posizione piuttosto che in un'altra influenza il fatto che diano una determinata forma alla proteina. Dal momento che una proteina ha una specifica sequenza, da questa sono determinate le strutture successive, dal momento che poi, al di là del legame peptidico, gli amminoacidi interagiscono tra di loro. • STRUTTURA SECONDARIA Tratti di catena organizzati in forme caratteristiche e riconoscibili. Queste forme sono caratteristiche e riconducibili a 2 modelli: a-elica e ß-sheet. Le forme a sono determinate sì dalla primaria ma sono mantenute da legami a H che si instaurano tra un amminoacido nella spira superiore con quello sotto. Si può instaurare tra l'H legato all'N di un gruppo amminico e l'O di un gruppo carbossilico di un altro amminoacido. La forma ß instaura dei legami a zig zag per l'instaurazione degli stessi legami tra molecole vicine. Questi tratti, con forme definite e riconoscibili, sono intervallati da tratti di collegamento tra strutture secondarie, i loop, che non hanno forme riconoscibili. • STRUTTURA TERZIARIA È sostanzialmente la forma 3D della proteina, dunque è la struttura fondamentale per la funzione. A questo punto si possono trovere interazioni e legami di vario tipo, con amminoacidi, anche lontani nella catena, che interagiscono tra di loro. IL LEGAME DISOLFURO Sono legami che si formano tra due cisteine sufficientemente vicine. La cisteina è un amminoacido che presenta atomi di zolfo che quindi si legano tra loro formando i ponti disolfuro, legami covalenti (gli unici oltre ai peptidici). Proprio la ricchezza di ponti disolfuro determina la presenza o meno (ad esempio) di capelli ricci (il mantenimento di essi). • STRUTTURA OUATERNARIA. Non è presente in tutte le proteine e vede l'associazione di più catene peptidiche (ognuna con le sue strutture precedenti). EMOGLOBINA È costituita da 4 catene, 2 a e 2 ß (da non confondere con la struttura secondaria). Queste catene identificano delle subunitá, parti distinguibili all'interno della catena, ciascuna delle quali contiene un gruppo prostetico (che contiene elementi di varia natura rispetto alle biomolecole): il gruppo EME. Il gruppo EME permette il legame con i gas della respirazione tramite il ferro e il primo legame di EME (Fe) con L'02 ha come conseguenza una maggiore affinità dei legami successivi. Questo legame induce le altre subinità a cambiare la conformazione rendendo più facili i legami delle successive molecole di ossigeno alle altre subunità. Il fatto che ci sia l'emoglobina è molto importante dal momento che l'ossigeno è poco solubile nel sangue (tra l'altro l'ossigeno è quello con l'affinità minore con l'emoglobina rispetto ad anidride carbonica o monossido di carbonio). DENATURAZIONE La forma della proteina è legata alla funzione, dunque perdendo la sua forma per agenti esterni (condizioni chimico- fisiche estreme) la proteina subisce anche una perdita funzionale. La denaturazione può essere reversibile o irreversibile (dipende da quanto estreme sono le condizioni e dal tempo di applicazione di tali condizioni). LA TEMPERATURA Le proteine sono dette termolabili (sensibili al calore). Fornendo energia si rompono i legami e dunque la proteina, perdendo la propria forma, non può più completare la propria funzione. Perché però la compromissione dei legami sia tale bisogna avere un aumento della temperatura notevole, con un andamento più graduale. pH È una denaturazione più restrittiva rispetto alla temperatura, perché una variazione anche minima del pH può compromettere l'intera proteina (l'intervallo di tollerabilità è molto più ristretto). GLI ENZIMI Sono una categoria di proteine con funzione catalitica, cioè aumentano la velocità di reazione essenzialmente attraverso due modalità: abbassando l'energia di attivazione e orientando opportunamente i reagenti legando il substrato della reazione. Gli enzimi catalizzano delle reazioni spontanee, che avvengono senza la necessità di un intervento esterno; ma all'inizio hanno bisogno di un investimento di energia. Questo investimento, l'energia di attivazione, costituisce uno dei parametri che determina la velocità di reazione, poi l'enzima fa sì che sia necessaria una quantità di energia minore e di conseguenza la reazione procede più velocemente. Gli enzimi sono indispensabili nel nostro metabolismo perché catalizzano tutte le reazioni del nostro organismo permettendo alla vita di continuare. Cofattori e coenzimi sono molecole o ioni coadiuvanti nel processo catalitico per gli enzimi (tendenzialmente i cofattori sono organici e i coenzimi inorganici). Questo è importante soprattutto a livello del metabolismo. Il catalizzatore, anche se subisce delle trasformazioni nel mezzo, rimane invariato dall'inizio o alla fine della catalisi, senza subire modificazioni. Ci sono intervalli di pH e temperatura in cui l'efficienza degli enzimi è massima. Per il corpo umano la temperatura è circa 36 gradi: a temperature più alte si compromette la struttura dell'enzima, a temperature più basse si rallenta il tutto. Oltre a coenzimi e contatori ci possono essere anche effettori o inibitori che, legandosi all'enzima nello stesso sito attivo o in un'altra (allosterici), modulano l'efficacia aumentandola, limitandola o bloccandola.