Disaccaridi e Polisaccaridi: Carboidrati Complessi

Questa pagina esplora la formazione e le caratteristiche dei carboidrati più complessi: i disaccaridi e i polisaccaridi. Questi composti si formano attraverso il legame di unità monosaccaridiche.

Definizione: Il legame glicosidico è il legame chimico che unisce due o più monosaccaridi per formare oligosaccaridi o polisaccaridi.

Disaccaridi principali:

1. Maltosio: composto da due molecole di glucosio unite da un legame α-glicosidico
2. Cellobiosio: disaccaride del glucosio liberato nella degradazione della cellulosa
3. Lattosio: lo zucchero del latte
4. Saccarosio: formato da una molecola di fruttosio e una di glucosio legate da un legame β-glicosidico

Highlight: Il legame glicosidico è fondamentale per la formazione di carboidrati complessi e determina molte delle loro proprietà.

Polisaccaridi:

I polisaccaridi sono carboidrati formati da più di due monosaccaridi legati insieme. Si distinguono in:

• Omopolisaccaridi: formati da unità dello stesso tipo
• Eteropolisaccaridi: formati da diversi tipi di monosaccaridi

Example:

• Amido: omopolisaccaride di α-glucosio, importante riserva energetica nelle piante
• Cellulosa: omopolisaccaride di β-D-glucosio, componente strutturale delle piante
• Acido ialuronico: eteropolisaccaride periodico, importante nei tessuti connettivi

I polisaccaridi svolgono diverse funzioni biologiche, tra cui:

1. Deposito di energia (come l'amido)
2. Funzione strutturale (come la cellulosa)

Infine, esistono anche glicoproteine e glicolipidi, che sono combinazioni di carboidrati con proteine o lipidi, rispettivamente. Questi composti sono coinvolti in importanti processi biologici come la risposta immunitaria e il riconoscimento cellulare.

Classificazione degli Amminoacidi e Legame Peptidico

Questa pagina approfondisce la classificazione degli amminoacidi e il processo di formazione del legame peptidico, fondamentale per la struttura delle proteine.

Gli amminoacidi possono essere classificati in base alle proprietà delle loro catene laterali:

1. Non polari: con catena laterale idrocarboniosa (es. glicina, alanina, prolina)
2. Aromatici: con catena laterale idrofila (es. fenilalanina, tirosina, triptofano)
3. Non dissociabili: con catena laterale idrofila (es. serina, treonina, cisteina)
4. Carichi positivamente: con catene laterali a carica positiva (es. lisina, arginina)
5. Carichi negativamente: con catene laterali a carica negativa (es. aspartato, glutammato)

Highlight: La diversità delle catene laterali degli amminoacidi contribuisce alla vasta gamma di funzioni delle proteine.

Il legame peptidico:

Definizione: Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con liberazione di una molecola d'acqua.

La formazione del legame peptidico avviene attraverso una reazione di condensazione, creando un legame di tipo carbammidico (C-N) tra due amminoacidi.

Example: La formazione di un dipeptide coinvolge due amminoacidi uniti da un singolo legame peptidico.

Polimeri degli amminoacidi:

• Dipeptide: molecola formata da due amminoacidi uniti da un legame peptidico
• Tripeptide: molecola formata da tre amminoacidi uniti da due legami peptidici
• Oligopeptide: molecola formata da pochi amminoacidi (generalmente meno di 20)
• Polipeptide/Proteina: molecola formata da numerosi amminoacidi (più di 20)

Vocabulary:

• Condensazione: reazione chimica in cui due molecole si combinano formando una molecola più grande con eliminazione di una molecola più piccola (spesso acqua)

La formazione di questi polimeri di amminoacidi è alla base della struttura primaria delle proteine, che determina poi le strutture di ordine superiore e, di conseguenza, la funzione della proteina.