Classificazione degli Amminoacidi e Legame Peptidico
Questa pagina approfondisce la classificazione degli amminoacidi e il processo di formazione del legame peptidico, fondamentale per la struttura delle proteine.
Gli amminoacidi possono essere classificati in base alle proprietà delle loro catene laterali:
- Non polari: con catena laterale idrocarboniosa es.glicina,alanina,prolina
- Aromatici: con catena laterale idrofila es.fenilalanina,tirosina,triptofano
- Non dissociabili: con catena laterale idrofila es.serina,treonina,cisteina
- Carichi positivamente: con catene laterali a carica positiva es.lisina,arginina
- Carichi negativamente: con catene laterali a carica negativa es.aspartato,glutammato
Highlight: La diversità delle catene laterali degli amminoacidi contribuisce alla vasta gamma di funzioni delle proteine.
Il legame peptidico:
Definizione: Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con liberazione di una molecola d'acqua.
La formazione del legame peptidico avviene attraverso una reazione di condensazione, creando un legame di tipo carbammidico C−N tra due amminoacidi.
Example: La formazione di un dipeptide coinvolge due amminoacidi uniti da un singolo legame peptidico.
Polimeri degli amminoacidi:
- Dipeptide: molecola formata da due amminoacidi uniti da un legame peptidico
- Tripeptide: molecola formata da tre amminoacidi uniti da due legami peptidici
- Oligopeptide: molecola formata da pochi amminoacidi generalmentemenodi20
- Polipeptide/Proteina: molecola formata da numerosi amminoacidi piuˋdi20
Vocabulary:
- Condensazione: reazione chimica in cui due molecole si combinano formando una molecola più grande con eliminazione di una molecola più piccola spessoacqua
La formazione di questi polimeri di amminoacidi è alla base della struttura primaria delle proteine, che determina poi le strutture di ordine superiore e, di conseguenza, la funzione della proteina.