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le biomolecole

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possono essere di:
piccole dimensioni (monosaccaridi, amminoacidi, acidi grassi, aldeidi chetoni,
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le biomolecole, carboidrati, lipidi, proteine, nucleotidi. 6 pagine.

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le biomolecole possono essere di: piccole dimensioni (monosaccaridi, amminoacidi, acidi grassi, aldeidi chetoni, ammine, ecc) macromolecole (polisaccaridi, proteine, parte dei lipidi, acidi nucleici, DNA e RNA) 1. Carboidrati ➤ definiti anche idrati di carbonio o glucidi ➤ classe di molecole organiche più abbondante in natura diverse funzioni: trasporto di energia (glucosio) riserva energetica importanti per componenti strutturali delle piante e animali punto di vista molecolare: chetoni o aldeidi con più ossidrili (almeno 2) e atomi di carbonio privi del gruppo carbonilico ➤ formula bruta: (CH₂O)n se si legano possono formare di-, oligo-, e polisaccaridi possono formare, se con gruppi molecolari modificati, l'acido ialuronico, peptidoglicano e derivato glucidico come il desossiribosio →Monosaccaridi monomeri del carbonio formati da scheletro carbonioso lineare (3,4,5 e 7 atomi), con legami semplici C-C. Presentano gruppo carbonilico C=O di natura aldeidica su C10 chetonica su C2. Gli altri C possiedono un gruppo ossidrilico -OH - ricorda che i monosaccaridi con il gruppo aldeidico vengono denominati aldosi, quelli con gruppo chetonico sono denominati chetoni. ➤ i monosaccaridi con i carboni chirali possiedono un carbonio legato con 4 atomi diversi tra loro ➤ possono classificarsi in De L: D: stereoisomeri con ossidrile del carbonio chiale più lontano dal carbonile, è posto sulla destra (-OH) L: stereoisomeri con ossidrile del carbonio chirale più lontano dal carbonile, è posto sulla sinistra (HO-) -stereoisomeri: non sovrapponibili → derivati monosaccaridici ➤ zuccheri fosfati: in molte...

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vie metaboliche. comprendono triosi, pentosi ed esosi fosfati presentano funzione ossidrilica e fosforica ➤ deossizuccheri:privi di atomo di ossigeno al posto hanno idrogeno utili nel DNA amminozuccheri:contengono gruppo amminico forma acetilata → legame glicosidico e formazione dei disaccaridi -formati da due monosaccaridi uniti tra loro con un legame glicosidico e liberazione H₂O ➤ maltosio: disaccaride composto da due molecole di glucosio unite con un legame a-glicosidico ottenuto da processi fermentativi (il lievito---alcol etilico) ➤ cellobiosio: è il disaccaridi del glucosio liberato nella degradazione della cellulosa lattosio ➤ saccarosio: molecola di fruttosio e una di glucosio legate da un legame B-glucosidico → polisaccaridi più di 2 monosaccaridi legati insieme se formati da unità dello stesso tipo sono definiti omopolisaccaridi se formati da diversi tipi sono eteropolisaccaridi (possono anche alternarsi regolarmente lungo la molecola: eteropolisaccaridi periodici) possono essere pentosani ed esosani ➤ le sue funzioni sono :di deposito (amido) strutturale (cellulosa nelle piante, ecc.) il glucosio è contenuto nella forma polimerica Amido: omopolisaccaride a-glucosio a lunghezza variabile ➤ Glicogeno :omopolisaccaride a-glucosio a lunghezza variabile riserva energetica ➤ Cellulosa: omopolisaccaride ß-D-glucosio catene lineari insolubili in acqua ➤ acido ialuronico: eteropolisaccaride periodico solubili in acqua polari: solubile in H₂O → glicoproteine e glicolipidi coinvolti nei processi immunitari, coagulazione del sangue, riconoscimento tra le cellule, adesione e altro ➤ glicoproteine: proteine + zuccheri ➤ lipopolisaccaridi: zuccheri + lipidi (glicolipidi) apolari: insolubili in H₂O 2. Proteine eteropolimeri non periodici con amminoacidi disposti a formare catene con una sequenza ed una lunghezza specifica per ogni tipo di molecola ➤ i ruoli che svolge sono: strutturali contrattili di trasporto di difesa di controllo → amminoacidi della serie Le D ➤ un carbonio chirale unito da 4 gruppi diversi : -COO´, -NH3, -H, -R ➤ due diverse configurazioni → classificazione degli amminoacidi velocizzano le reazioni regolano attività del DNA : L-amminoacidi, il carbonio amminico è posto alla sinistra del carbonio ➤ non polari: amminoacidi con catena laterale idrocarboniosa (glicina, alanina,prolina,valina,metionina,isoleucina) → polimeri degli amminoacidi D-amminoacidi, il carbonio amminico è posto alla destra del carbonio ➤ aromatici: amminoacidi con catena laterale idrofila (fenilalanina, tirosina, triptofano) non dissociabili:amminoacidi con catena laterale idrofila (serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina) ➤ carichi positivamente catene laterali con carica positiva (lisina, arginina, istidina) ➤ carichi negativamente catene laterali con carica negativa (aspartato, glutammato) → legame peptidico -si forma tra due amminoacidi mediante una reazione di condensazione permettendo formazione di un legame tra il carbonio del gruppo carbossilico e l'azoto del gruppo amminico (C-N) quindi di tipo carbammidico → struttura delle proteine definiti peptidi se hanno un numero delle unità limitato e proteine se hanno un numero di unità elevato dipeptide: molecola legata a due amminoacidi con un legame peptidico ➤ tripeptide: molecola legata a tre amminoacidi con un legame peptidico ➤ oligopeptide: molecola con pochi amminoacidi coinvolti ➤ polipeptide: molecola con molti amminoacidi coinvolti hanno diversa lunghezza (insulina, un ormone, 51 amminoacidi) struttura primaria: sequenza con cui gli amminoacidi sono uniti nella catena poliamminoacida. Della catena il primo gruppo amminoacido è quello con il gruppo amminico libero, mentre l'ultimo è quello dotato del gruppo carbossilico libero. La sequenza amminoacidica è stabilita dalla sequenza nucleotidica (DNA) in alcuni casi sufficiente la variazione di un solo amminoacido per modificarne in modo significativo la funzione struttura secondaria: conformazioni regolari ed i ripiegamenti. le conformazioni possono assumere un andamento elicoidale (α-elica=più semplice disposizione, lo scheletro peptidico è arrotolato su se stesso e i residui amminoacidi sorgono verso l'esterno) o a foglietto ripiegato (B-foglietto=le molecole si dispongono l'una a fianco a l'altra a costituire ripiegamenti a "fisarmonica"). ➤ struttura terziaria: struttura tridimensionale. 3. Lipidi stabilizzato da una serie di interazioni, come i legami ad idrogeno, le interazioni idrofobiche tra gli amminoacidi, catene laterali non polari, legami ionici tra gli amminoacidi con catena laterale con carica elettrica ➤ struttura quaternaria: organizzazione supramolecolare che assumono molte proteine per svolgere le proprie funzioni sono idrofobici le loro funzioni sono: costituire importante riserva energetica componenti di molte strutture cellulari regolano molti processi biologici → lipidi semplici gruppo di molecole apolari eterogeneo e comprendono: ➤ acidi grassi: acidi monocarbossilici con un numero di atomi di carbonio uguale o superiore a quattro. Possono essere saturi=privi di doppi legami insaturi= possiedono doppi legami (se hanno 2 o 3 legami doppi sono linoleico e linolenico ovvero acidi grassi essenziali) AGE= acidi grassi essenziali sono impiegati nella sintesi degli acidi grassi che possono essere a catena ramificata, con tripli legami, con gruppi ossidrilici. vitamine liposolubili: si dividono in vitamina A (caroteni) vitamina D (per i raggi ultravioletti, sviluppo scheletrico) vitamina E vitamina K (coagulazione del sangue) steroidi: non sono solubili (es.colesterolo) ➤ ormoni steroidei: non solubili (es. ormoni sessuali) → lipidi complessi ➤ per idrolisi liberano sali di acidi grassi ed altre molecole semplici ► lipidi neutri (cere che hanno lo scopo di proteggere o trigliceride che non sono altro glicerolo+acidi grassi) ➤ lipidi polari (glicerofosfolipidi e sfingolipidi) ➤ lipidi di membrana: glicerolo gruppo fosfato 4. Nucleotidi sono eteropolimeri trasmettono delle informazioni contenute alla discendenza regolano tutte le attività biologiche dell'organismo gli acidi nucleici sono presenti in tutti gli organismi e sono di due tipi: ➤ DNA (acido deossiribonucleico): contiene ogni informazione genetica e il suo compito è di sitetizzare ➤ RNA (acido ribonucleico) che contiene un breve tratto di informazione genetica doppio strato fosfolipidico dove galleggiano le molecole proteiche ha testa polare idrofile e coda apolare idrofobiche →nucleosidi e nucleotidi ➤ formati da un pentoso e da una base azotata, purinica o primidinica uniti da un legame ß-glicosidico → struttura del DNA ➤ è un eteropolimero scoperto nel 1953 da Watson e Crick ➤ formato da due filamenti antiparalleli legati da un ponte di idrogeno tra le basi azotate secondo una complementarietà ➤ formano una doppia elica antioraria → struttura del RNA cellula eucariotica ➤ sono presenti diverse classi: RNA messaaggeri= trasportano le informazioni trascritte dal DNA RNA ribosomiali=formano il ribosoma e deputati alla sintesi proteica RNA transfer=hanno il ruolo di trasferire amminoacidi specifici alle catene polipeptidiche nella fase di sintesi proteica, al sito ribosomiale soprannominati anche mRNA, rRNA, tRNA

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Proteine eteropolimeri non periodici con amminoacidi disposti a formare catene con una sequenza ed una lunghezza specifica per ogni tipo di molecola ➤ i ruoli che svolge sono: strutturali contrattili di trasporto di difesa di controllo → amminoacidi della serie Le D ➤ un carbonio chirale unito da 4 gruppi diversi : -COO´, -NH3, -H, -R ➤ due diverse configurazioni → classificazione degli amminoacidi velocizzano le reazioni regolano attività del DNA : L-amminoacidi, il carbonio amminico è posto alla sinistra del carbonio ➤ non polari: amminoacidi con catena laterale idrocarboniosa (glicina, alanina,prolina,valina,metionina,isoleucina) → polimeri degli amminoacidi D-amminoacidi, il carbonio amminico è posto alla destra del carbonio ➤ aromatici: amminoacidi con catena laterale idrofila (fenilalanina, tirosina, triptofano) non dissociabili:amminoacidi con catena laterale idrofila (serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina) ➤ carichi positivamente catene laterali con carica positiva (lisina, arginina, istidina) ➤ carichi negativamente catene laterali con carica negativa (aspartato, glutammato) → legame peptidico -si forma tra due amminoacidi mediante una reazione di condensazione permettendo formazione di un legame tra il carbonio del gruppo carbossilico e l'azoto del gruppo amminico (C-N) quindi di tipo carbammidico → struttura delle proteine definiti peptidi se hanno un numero delle unità limitato e proteine se hanno un numero di unità elevato dipeptide: molecola legata a due amminoacidi con un legame peptidico ➤ tripeptide: molecola legata a tre amminoacidi con un legame peptidico ➤ oligopeptide: molecola con pochi amminoacidi coinvolti ➤ polipeptide: molecola con molti amminoacidi coinvolti hanno diversa lunghezza (insulina, un ormone, 51 amminoacidi) struttura primaria: sequenza con cui gli amminoacidi sono uniti nella catena poliamminoacida. Della catena il primo gruppo amminoacido è quello con il gruppo amminico libero, mentre l'ultimo è quello dotato del gruppo carbossilico libero. La sequenza amminoacidica è stabilita dalla sequenza nucleotidica (DNA) in alcuni casi sufficiente la variazione di un solo amminoacido per modificarne in modo significativo la funzione struttura secondaria: conformazioni regolari ed i ripiegamenti. le conformazioni possono assumere un andamento elicoidale (α-elica=più semplice disposizione, lo scheletro peptidico è arrotolato su se stesso e i residui amminoacidi sorgono verso l'esterno) o a foglietto ripiegato (B-foglietto=le molecole si dispongono l'una a fianco a l'altra a costituire ripiegamenti a "fisarmonica"). ➤ struttura terziaria: struttura tridimensionale. 3. Lipidi stabilizzato da una serie di interazioni, come i legami ad idrogeno, le interazioni idrofobiche tra gli amminoacidi, catene laterali non polari, legami ionici tra gli amminoacidi con catena laterale con carica elettrica ➤ struttura quaternaria: organizzazione supramolecolare che assumono molte proteine per svolgere le proprie funzioni sono idrofobici le loro funzioni sono: costituire importante riserva energetica componenti di molte strutture cellulari regolano molti processi biologici → lipidi semplici gruppo di molecole apolari eterogeneo e comprendono: ➤ acidi grassi: acidi monocarbossilici con un numero di atomi di carbonio uguale o superiore a quattro. Possono essere saturi=privi di doppi legami insaturi= possiedono doppi legami (se hanno 2 o 3 legami doppi sono linoleico e linolenico ovvero acidi grassi essenziali) AGE= acidi grassi essenziali sono impiegati nella sintesi degli acidi grassi che possono essere a catena ramificata, con tripli legami, con gruppi ossidrilici. vitamine liposolubili: si dividono in vitamina A (caroteni) vitamina D (per i raggi ultravioletti, sviluppo scheletrico) vitamina E vitamina K (coagulazione del sangue) steroidi: non sono solubili (es.colesterolo) ➤ ormoni steroidei: non solubili (es. ormoni sessuali) → lipidi complessi ➤ per idrolisi liberano sali di acidi grassi ed altre molecole semplici ► lipidi neutri (cere che hanno lo scopo di proteggere o trigliceride che non sono altro glicerolo+acidi grassi) ➤ lipidi polari (glicerofosfolipidi e sfingolipidi) ➤ lipidi di membrana: glicerolo gruppo fosfato 4. Nucleotidi sono eteropolimeri trasmettono delle informazioni contenute alla discendenza regolano tutte le attività biologiche dell'organismo gli acidi nucleici sono presenti in tutti gli organismi e sono di due tipi: ➤ DNA (acido deossiribonucleico): contiene ogni informazione genetica e il suo compito è di sitetizzare ➤ RNA (acido ribonucleico) che contiene un breve tratto di informazione genetica doppio strato fosfolipidico dove galleggiano le molecole proteiche ha testa polare idrofile e coda apolare idrofobiche →nucleosidi e nucleotidi ➤ formati da un pentoso e da una base azotata, purinica o primidinica uniti da un legame ß-glicosidico → struttura del DNA ➤ è un eteropolimero scoperto nel 1953 da Watson e Crick ➤ formato da due filamenti antiparalleli legati da un ponte di idrogeno tra le basi azotate secondo una complementarietà ➤ formano una doppia elica antioraria → struttura del RNA cellula eucariotica ➤ sono presenti diverse classi: RNA messaaggeri= trasportano le informazioni trascritte dal DNA RNA ribosomiali=formano il ribosoma e deputati alla sintesi proteica RNA transfer=hanno il ruolo di trasferire amminoacidi specifici alle catene polipeptidiche nella fase di sintesi proteica, al sito ribosomiale soprannominati anche mRNA, rRNA, tRNA