Biomolecole

Didascalia alternativa:

tranne i lipidi: Polimeriche • i carboidrati assolvono funzioni energetiche e strutturali • I lipidi rappresentano una riserva energetica, ma svolgono anche funzioni strutturali e regolatorie • Le proteine hanno molteplici indispensabili ruoli biologici, come quello strutturale, catalitico, di regolazione, di difesa e di trasporto Gli acidi nucleici sono responsabili della conservazione, della traissione e dell'espressione dell'informazione ereditaria. Proteine Biomolecole Acidi nucleici H₂O Non polimeriche OH Lipidi Idrolisi 2. I carboidrati (Glucidi e zuccheri) I carboidrati sono polimeri, formato da Carbonio (C) + idrogeno (H) + ossigeno (O). I polimeri sono a loro volta formarti da monomeri, zuccheri (la maggior parte dei monomeri di zuccheri hanno 6 atomi di carbonio) • I monomeri che hanno meno di 5 atomi (3-4 atomi) non sono strutture cicliche (non chiuse). Sono strutture lineari -> CH₂OH H-C-OH • Mentre con 5 o 6 atomi di carbonio sono strutture cicliche -> a pentagono 5 atomi ->o a esagono 6 atomi I carboidrati hanno molte funzioni, tra cui la FUNZIONE ENERGETICA (negli animali), quella STRUTTURALE (nei vegetali es. cellulosa, linina) e quella di COMUNICAZIONE TRA LE CELLULE. I carboidrati possono essere divisi in 3 gruppi: monosaccaridi, oligosaccaridi e polisaccaridi • MONOSACCARIDI -> formati da 1 zucchero, sono i monomeri (es. glucosio) Avviene solo nei carboidrati, i monosaccaridi hanno la loro vita indipendente. Gli zuccheri più semplici sono quindi aldotrioso, detto gliceraldeide e un chetotroso detto diidrossiacetone . I H - C - OH I CH₂OH gliceraldeide PRIMA DOPO OLIGOSACCARIDI -> formati da pochi monomeri (da 2 a 10 monomeri). I disaccaridi sono formati da 2 monomeri, quello che usiamo più spesso è il saccarosio che si forma tramite una reazione di condensazione tra glucosio e fruttosio. Il saccarosio é inviato alle parti della pianta che non possono svolgere i processi fotosintetici ma devono comunque poter disporre dello zucchero per le proprie attività metaboliche. Un altro importante disaccaride è il lattosio formato da glucosio e galattosio. Il legame che si forma sempre tra due zuccheri si chiama LEGAME GLICOSIDICO. Può avvenire anche tra più zuccheri, (disaccaride, formati da 2 monomeri ha 1 legame, mente un polisaccaride, formato da più monomeri ha più legami). Fruttosio Glucosio CH₂OH I C = OH HO Saccarosio -0- I CH, OH diidrossiacetone ·> espulsione della molecola d'acqua • I POLISACCARIDI sono monomeri complessi. Anche qui c'è il legame glicosidico (che sottolinea una reazione di condensazione). I polisaccaridi possono essere LINEARI oppure con delle RAMIFICAZIONI (lineare + ramificazione ==> sempre con legame glicosidico). I polisaccaridi sono formati da più di 10 monomeri (es. cellulosa). Si distinguono in polisaccaridi di struttura, quando contribuiscono alla struttura dell'organismo, oppure in polisaccaridi di riserva, se svolgono funzione di accumulo energetico. Il principale polisaccaridi di riserva delle piante è l'amido mentre negli animali e nei funghi è il glicogeno. Esempi di polisaccaridi sono -> amilosio una struttura semplice e lineare che in soluzione assume forma elicoidale; e poi amilopectina una molecola ramificata. Questi due polimeri si possono trovare nei chicco di riso, in una forma cristallizzata. Nel nostro corpo questa forma gli enzimi digestivi che riescono a rompere i legami degli amidi e per questo hanno un valore nutritivo pari a zero. Quando il chicco di riso viene cotto, si gonfia tramite l'acqua che veicola gli enzimi nel legame degli amidi. L'amido é formato da glucosio. Un'altro esempio di polisaccaride é il glicogeno, formato solo da glucosio molto ramificato (lo troviamo nei muscoli, é la fonte di energia per uno sforzo muscolare). 3. I Lipidi FUNZIONI -> • strutturale (nelle cellule) protezione (protegge tutto il corpo dal punto di vista termico, protegge gli organi di tutto il copri visto che sono rivestiti da uno strato adiposo, i lipidi mantengono anche gli organi di protezione) • riserva energetica (il grasso nel nostro corpo si accumula nelle cellule) ADIPOCITI (cellule di un tessuto connettivo chiamato tessuto adiposo) . CARATTERISTICHE -> -i lipidi sono idrofobici, ma si sciolgono in acqua -i lipidi sono più leggeri (meno densi) dell'acqua -quando faccio legame del sangue, con elisa voci COLESTEROLO e TRIGLICIRIDRE cerco i grassi nel sangue I TRIGLICIRIDI Sono formati da 3 code di acidi grassi (con dentro una catena di idrocarburi a lunghezza variabile = i numeri degli atomi di carbonio può variare) O in testa c'e OHC (Gruppo carbossile) OH-C-C-C I I I H H H Gruppo carbossile Idrocarburo variabile Nella formazione dei TRIGLOCIRIDI ci sono 3 acidi grassi che si legano a una molecola di GLICEROLO -> H₂C-OH I H₂C - OH 0 H H H || I I C- I H₂C - OH GLICEROLO = STRUTTURA ACIDO GRASSO I tre acidi grassi si legano al glicerolo con la reazione di condensazione (3 legami di condensazione) PRIMA H₂C - OH | H₂C - OH 1 H₂C - OH 0 H H H HO-C-CC-C-H T 0 11 HHH HHH HO-CCCC - H I H H Η HO-C-CC-C-H HHH Ο Η 1 H H 0 || • POLARE • testa • gruppo carbossile OH-C- C - C C I I I H H H DOPO H₂C-0 H₂C-0 H₂C-0 H H H I I I • coda legame Covalente • APOLARE H₂O • idrocarburo variabile H₂O • L'acido grasso, prima di legarsi ha il gruppo carbossile solubile ma con la fondazione completa dei TRIGLOCIRIDI, la bio molecola diventa tuffa insolubile. H H H H 11 I T • L'acido grasso ha la testa polare (quella del gruppo carbossile) e la coda apolare (quella della catena di idrocarburi variabili) -C-C-C-C-H I T H H H H 11 I I -C-C-C-C-H I H H H₂O 0 11 I H H H H -C-C-C-C-H I HHH H H I STRUTTURA ACIDO GRASSO • I tre acidi grassi possono essere tutti diversi o tutti uguali. Ogni volta che c'è un doppio o triplo legame la catena si piega (= idrocarburi insaturi) • Gli acidi grassi saturi, si trovano nei grassi soldi e animali (carne, latticini). Sono solidi perché, dato che le code sono lineari (legame singolo), riescono ad impacchettare bene l'uno vicino all'altro. I grassi saturi nell'organismo hanno un impatto negativo visto che aumentano i livelli del colesterolo LDL (lipoproteile a bassa densità, danneggiano le arterie) • Gli acidi grassi insaturi, si trovano nello stato liquido perché la catena è "curva" e non si impacchettano e non riescono a stare uniti (HDL, serve all'organismo) -> l'industria per vendere di più, hanno iniziato a lavorare i cibi di origine vegetale per farli diventare in uno stato solido e per questo lo fanno diventare saturi con il processo di IDROGENAZIONE, come per esempio la margarina; All'olio vegetale con un doppio legame, si aggiunge atomi di idrogeno che rompe il doppio legame, legandosi al carbonio, formando un GRASSO IDROGENATO, quindi da grasso insaturo viene trasformato chimicamente in grasso saturo. I FOSFOLIPIDI La struttura assomiglia a quella del GLICEROLO, ma hanno delle differenze: -> si formano con legami covalenti due acidi grassi in coda un glicerolo in testa un fosfolipide che si lega con il carbonio (C) del glicerolo I fosfolipidi sono i costituenti della membrana cellulare che presenta un doppio legame. I gruppi fosfati restano rivolti verso le zone dove vi è acqua (esterno e interno), guardando l'ambiente acquoso in modo tale che le code rimangano verso l'interno e restano protette dall'acqua = code idrofile e restano quindi all'interno della membrana. -> Nella membrana sono immerse delle proteine di membrana e fosfati + acidi grassi Glicolipide-> Gliciproteina -> GLI STEROIDI 2 3 Gli steroidi sono ormoni o e il "testosterone" e gli "estrogeni" La struttura di base sono quattro anelli condensati ciclici (3 esagoni e 1 pentagono). Da questa base attaccando dei gruppi funzionali si formano diverse sostanze di steroidi. Tutti gli steroidi vengono prodotti dalla struttura ciclica di base. A Il nostro organismo a partire dal colesterolo produce ormoni, cosi come il nostro organismo produce del colesterolo e la vitamina D. CH(CH2) CH(CH3)2 40 Si infila nella membrana cellulare quindi è una piccola catena di zuccheri. Serve per mettere in riconoscimento tra le cellule e riconoscimento di sostanze esterne, comunicazione delle cellule. Glico (glucosio, parte zuccherata); lipida (parte lipidica) B BAYPARCIUS NAPP • è una molecola idrofila • Serve per permette la comunicazione tra le cellule e per scambiare i segnali 17 Costituita da un doppio strato di fosfolipidi che protegge la cellula. È idrofilo perché presenta delle cariche Struttura di base degli steroidi Scheletro steroideo / nucleo sterolico НО A CH3 CH3 D Struttura colesterolo 4. Le proteine Le proteine sono dei polimeri, i cui monomeri sono gli amminoacidi. ->l'amminoacido: struttura • un carbonio al centro -> carbonio alfa Si lega ad un atomo di idrogeno da una parte • Due gruppi funzionali: gruppo amminico, gruppo carbossilico . Fa un legame anche con R -> gruppo radicale / gruppo laterale (gruppo di atomi che differisce da un amminoacido all'altro) La GLICINA è l'amminoacido più piccolo di tutti costituito da 1 atomo di idrogeno || TRIPTOFANO è invece l'amminoacido più grande, fa parte degli anelli aromatici Un'altra proteina piccola è la CISTEINA, formata da SH (tiolo) Gli amminoacidi in totale sono 20 che si combinano tra di loro, cosi da dare delle sequenze di amminoacidi che differiscono tra di loro per la sequenza i amminoacidi. -> si possono combinare in maniera diversa (in una singola cellula possono esserci all'interno 10 000 proteine) . COOH H₂N-C-H COOH H₂N-C-H C-CH COOH H₂N-C-H parte invariabile соон H₂N-C-H gruppi AROMATICI APOLARI gruppi CARICHI POSITIVAMENTE BASICI gruppi CARICHI NEGATIVAMENTE ACIDI I R gruppi di dromi che differisce da un amminescudo a un altro. Gli amminoacidi 31 differentiano dal gruppo R Gli amminoacidi avendo una parte fissa e una variabile, le sue caratteristiche dipendono da R, per questo ci sono 5 famiglie -> gruppi APOLARI (non hanno cariche) -> stanno all'interno delle proteine gruppi POLARI, non carichi La cisteina ha il gruppo SH (tiolo) che è importante per stabilizzare la proteina -> tra due Sh si crea un legame forte cosi da fargli cambiare forma. Il legame che si crea: PONTE DISOLFURO. gli amminoacidi si legano con una reazione di condensazione, cosi si formano legami covalenti, anche chiamati PEPTIDICI (peptide è sinonimo di proteina) La struttura delle proteine determina la loro funzione (sempre valido in ambito biologico). • struttura primaria -> La struttura cambia di 2 amminoacidi • struttura secondaria -> • struttura terziaria -> • struttura quaternaria -> catena di amminoacidi, sequenze di lunghezza variabile. È fondamentale recherà le istruzioni per le strutture successive, ovvero le secondarie, terziarie e quaternarie. Bastano piccole variazioni nelle sequenze degli amminoacidi per cambiare radicalmente la funzione delle proteine (es. ossiciotina e vasopressina). -> OSSITOCINA, proteina che facilita la contrazione muscolare -> VASOPRESSINA, facilita il riassorbimento renale La proteina con la sola sequenza primaria non funziona (contenuti le informazioni per funzionare, ma non funziona da sola) La strutttura secondaria si piega e si divide in due tipi: ALFA ELICA e FOGLIETTO BETA (alcune parti della proteina sarà alfa elica e un'altra foglietto beta). Ci sono alcune zone che non hanno una struttura secondaria perché permettono di pregare la proteina (LOOP). Questi due tipi di struttura prevedono delle interazioni tra il gruppi carbossile e il gruppo amminico di amminoacidi abbastanza lontani tra di loro (interazioni disegnare tratteggiate perché ha solo dei legami veri e propri, solo delle interazioni. Normalmente sono legami a idrogeno, sono interazioni deboli). La cheratina ha una struttura prettamente ad alfa-elica, con il calore rompe quelle interazioni, ovvero il legame ad idrogeno. • Solitamente la sturerà secondaria non funziona, tranne in alcuni casi Si piega nuovamente per funzionare. La struttura secondaria si piega nuovamente su se stessa creando delle interazioni tra i gruppi R e dando origine alla struttura terziaria È la sturerà tipica delle PROTEINA GLOBULARI, ovvero proteine che non funzionano da sole, ma necessitano di unirsi ad altre proteine per poter svolgere la loro funzione. Ciascuna proteina viene detta sub-unità. Esempio -> 3 proteine diverse, con una struttura terziaria propria, hanno bisogno di attaccarsi tra loro per funzionare. L'emoglobina è una proteina globale con una struttura quaternaria, ciascuna catena è una proteina 5. Gli enzimi Un cofattore è un atomo che facilita l'avvenimento delle reazioni, ovvero abbassano l'energia di attivazione, cioè ogni reazione per poter avvenire ha bisogno di un po' di energia iniziale = energia di attivazione. L'enzima diminuisce la qualità di energia che serve per far avvenire la reazione, gli enzimi hanno il SITO ATTIVO ovvero quella regione in cui avviene la reazione. Nel sito attivo si possono trovare degli ioni o altre molecole che hanno sempre la funzione di cofattori. Questi due atomi di zinco aiutano perché essendo ioni carichi positivamente, la loro carica attira nel sito attivo la sostanza (per esempio l'alcool), ovvero molecole substrati. Quindi l'enzima lega il substrato. -> L'alcool da idorgenesi lega come substare l'alcool attraendolo nel sito attivo, grazie agli atomi di zinco. Quando le molecole interagiscono tra lot, viene liberato il prodotto Substrato Precursore Sito attivo Substrato Gli enzimi servono per catalizzare le reazioni, le quai da sole avrebbero in tempi lunghissimi, ma questi avvengono in tempi utili per il copro. Ogni enzima ha il suo substrato specifico, può essere anche che il substrato di un enzima sia il prodotto di un altro enzima (esempio -> il substrato dell'enzima 2 è il risultato dell'enzima 1, pero gli enzima sono diversi) Prodotto intermedio 1 Prodotto intermedio 2 Substrato Substrato Enzima 3 Prodotto intermedio 3 Prodotto intermedio 4 Enzima 5 Prodotto finale Catena biochimica o catena via metabolica (= reazioni che avvengono in presenza)