Amminoacidi e Proteine

Didascalia alternativa:

dove si trova il gruppo amminico si indica il tipo di configurazione. H₂N-C- H R configurazione L NH₂ Bose: accetta H COOH STRUTTURA IONICA DIPOLARE Per la presenza del gruppo carbossilico e del gruppo amminico si verifica una reazione intramolecolare acido-base. COO COOH H* C-H R Audo: cede R soluzione basica: R COOH H-C -NH₂ R configurazione D NH3- Naturalmente gli a-amminoacidi hanno configurazione L. COO 1 с COMPOSTI ANFOTERI E PUNTO ISOELETTRICO Nella forma ionica dipolare sono composti anfoteri. - H COO™ Si forma così uno ione dipolare o zwitterione, ossia uno ione con cariche opposte sui due gruppi funzionali. NH3*. -C-H+ OH - NH₂ •C-H + H₂O A pH Fisiologico tra le due forme si stabilisce un equilibrio spostato verso sinistra. soluzione acida: COO COOH | NH3-CH + H30+ NH3-C-H + H₂O + R La carica amminoacido di un dipende quindi dal pH della soluzione in cui si trova. Il punto isoelettrico è un valore di pH specifico per ogni enzima in corrispondenza del quale l'amminoacido è nella forma ionica dipolare In base al punto isoelettrico ci sono 3 gruppi di amminoacidi: un solo -NH₂ / un solo -COOH : pl tra pH=5 e pH=6,5 un solo -NH₂ / due -COOH : pl tra pH=3 e pH=3,2 due -NH₂/ un solo -COOH : pl tra pH=7,6 e pH=10,8 LEGAME PEPTIDICO Legame covalente che si forma tra due amminoacidi uguali o diversi portando alla formazione dei: peptidi = biopolimeri distinti in oligopeptidi (2-10 amminoacidi) e polipeptidi (11-80 amminoacidi) proteine = biopolimeri con più di 80 amminoacidi Questo legame peptidico si stabilisce tra il carbonio del gruppo -COOH del primo amminoacido e l'azoto del gruppo -NH₂ del secondo. → legame ammidico, reazione di condensazione con perdita molecola di acqua O=U -C-OH con H-NH H₂O -CLNH. CLNH. NH ←IC=NH. Il dipeptide che si forma dalla reazione di due amminoacidi si scrive mettendo a sinistra quello con il gruppo amminico libero, amminoacido N-terminale, e a destra quello gruppo carbossilico libero, il Si rappresenta con un legame singolo ma in realtà è un legame intermedio a causa della delocalizzazione del doppietto elettronico libero sull'azoto che per risonanza crea due possibili formule limite. Il legame è rigido, quindi non può ruotare attorno al doppio legame che si forma, ma solo attorno ai legami singoli e assume una disposizione planare. a.N-terminale но H 1 NH2_C_CON. 1 R Hac-terminale 1 .C_COOH amminoacido C-terminale. Nella reazione tra due stessi amminoacidi si possono ottenere due isomeri di struttura a seconda di quale gruppo reagisce per ogni amminoacido. Questo n di isomeri aumenta con l'aumentare del numero degli amminoacidi (m) ed è dato dalla relazione: n=1x2x3...xm legame R Peptidico LEGAME DISOLFURO Secondo tipo di legame covalente che si può formare tra due amminoacidi, precisamente tra due atomi di zolfo. Questo legame si stabilisce tra i gruppi -SH delle catene laterali della cisteina, e si può formare tra due peptidi diversi o tra due appartenenti alla stessa catena (struttura terziaria proteine!). Si forma grazie all'ossidazione di due gruppi -SH (perdita di H₂). le proteine Biopolimeri formati da più di 80 amminoacidi uniti tra di loro da legami peptidici. semplici: solo amminoacidi coniugate: amminoacidi + gruppo prostetico (molecola non proteica) ↓ ● difesa = (anticorpi) • regolazione = (ormoni) lipide lipoproteine glucide glicoproteine acido nucleico nucle eine gruppo metallico = metalloproteine CLASSI DI PROTEINE In base alla funzione biologica: ● strutturali = compongono tessuti e organi (cheratina, collagene...) ● catalitiche = regolano reazioni chimiche (enzimi) ● contrattili e di movimento = (actina, miosina, tubulina) trasporto = (emoglobina) riserva = (ferritina, ovoalbumina) In base alla forma che assumono nello spazio: fibrose = due o tre catene polipeptidiche disposte parallelamente legate da legami disolfuro (cheratina) o da legami ad idrogeno (collagene) globulari = catene polipeptidiche ripiegate su se stesse in strutture compatte con numerose interazioni intramolecolari e ioniche STRUTTURA primaria Sequenza di amminoacidi uniti da legami peptidici a costituire la catena polipeptidica. Ogni proteina ha la propria sequenza e da essa dipende Cys la funzione biologica. Asn Gly secondaria Disposizione spaziale della catena polipeptidica, stabilizzata da legami a idrogeno tra l'ossigeno del gruppo carbonilico (=CO) di un amminoacido e il gruppo amminico (-NH) di un altro amminoacido. La struttura può essere ad a-elica o a ß-foglietto o entrambe contemporaneamente. a-elica Catena polipeptidica avvolta a spirale in senso antiorario stabilizzata da legami ad idrogeno tra il carbonilco di un amminoacido e il gruppo amminico del quarto amminoacido successivo. I gruppi Ro catene laterali sono rivolti verso l'esterno e non interagiscono. esempi: cheratina ed elastina B-foglietto Tratti di catena polipeptidica disposti parallelamente stabilizzati da legami ad idrogeno tra il gruppo carbonilico di un amminoacido del primo filamento e il gruppo amminico di un amminoacido dell'altro filamento. TyR Phe Le catene laterali si dispongono alternamente sopra e sotto il piano del foglietto. esempio: fibroina terziaria Forma della proteina dopo essere stata stabilizzata da legami ad idrogeno, legami disolfuro, interazioni ioniche ed interazioni di van der waals. Le catene laterali idrofobiche si posizionano all'interno e quelle idrofile all'esterno. Con la struttura tridimensionale una proteina può svolgere la propria funzione. Il foglietto può avere fino a 10 filamenti ognuno con massimo 15 amminoacidi e due diverse conformazioni parallelo = i filamenti decorrono nella stessa direzione antiparallelo = filamenti adiacenti decorrono in senso opposto legami H ad H C-OH CH₂ I interazioni Der Waals legoafuro -CH₂-S-S-CH₂- 0 - CHI CHI NHOC CHỈ quaternaria Associazione di due o più catene polipeptidiche ed è stabilizzata da legami ad idrogeno, legami disolfuro e interazioni tra gruppi R apolari. DENATURAZIONE PROTEINE I legami chimici di struttura delle proteine sono molto deboli e di conseguenza a temperature elevate, a valori estremi di pH e solventi organici possono portare alla rottura. La rottura dei legami della struttura secondaria, terziaria e quaternaria porta alla denaturazione di una proteina, quindi alla perdita della struttura e quindi della sua funzione.