Proprietà Chimiche degli Amminoacidi

Gli amminoacidi presentano proprietà chimiche uniche dovute alla loro struttura particolare. Una caratteristica fondamentale è la loro natura di molecole chirali.

Definizione: La chiralità negli amminoacidi è dovuta all'atomo di carbonio centrale $α-carbonio$ legato a quattro gruppi diversi, rendendolo uno stereocentro.

La struttura ionica dipolare degli amminoacidi è un'altra proprietà cruciale:

1. In soluzione, si verifica una reazione acido-base intramolecolare.
2. Si forma uno zwitterione, con cariche opposte sui gruppi funzionali.

Vocabulary: Zwitterione - ione con cariche elettriche opposte nella stessa molecola.

Gli amminoacidi sono composti anfoteri, capaci di comportarsi sia come acidi che come basi a seconda del pH dell'ambiente. Questo comportamento è legato al concetto di punto isoelettrico.

Definizione: Il punto isoelettrico $pI$ è il pH specifico a cui un amminoacido si trova nella sua forma ionica dipolare, con carica netta zero.

La classificazione degli amminoacidi in base al punto isoelettrico:

• pI tra 5 e 6,5: amminoacidi con un gruppo -NH₂ e un gruppo -COOH
• pI tra 3 e 3,2: amminoacidi con un gruppo -NH₂ e due gruppi -COOH
• pI tra 7,6 e 10,8: amminoacidi con due gruppi -NH₂ e un gruppo -COOH

Queste proprietà chimiche sono fondamentali per comprendere il comportamento degli amminoacidi polari e apolari e degli amminoacidi idrofobici e idrofilici nelle proteine.

Legami tra Amminoacidi e Formazione di Peptidi

Il legame peptidico è il legame covalente fondamentale che unisce gli amminoacidi per formare peptidi e proteine.

Definizione: Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro, con eliminazione di una molecola d'acqua.

Caratteristiche del legame peptidico:

1. È un legame ammidico, risultato di una reazione di condensazione.
2. Ha carattere parziale di doppio legame, che lo rende rigido e planare.
3. Permette la rotazione solo attorno ai legami singoli adiacenti.

Highlight: La formazione di peptidi segue una convenzione: l'amminoacido N-terminale $con gruppo -NH₂ libero$ si scrive a sinistra, mentre quello C-terminale $con gruppo -COOH libero$ a destra.

I peptidi si classificano in:

• Oligopeptidi: 2-10 amminoacidi
• Polipeptidi: 11-80 amminoacidi
• Proteine: più di 80 amminoacidi

Un altro legame importante è il legame disolfuro:

Definizione: Il legame disolfuro si forma tra i gruppi -SH di due cisteine, sia all'interno della stessa catena proteica che tra catene diverse.

Questo legame è cruciale per la struttura terziaria proteine e la stabilità di molte proteine.

Struttura e Funzioni delle Proteine

Le proteine sono macromolecole biologiche essenziali composte da catene di amminoacidi. La loro struttura è organizzata in quattro livelli di complessità crescente.

1. Struttura primaria proteine: Definizione: La sequenza lineare degli amminoacidi uniti da legami peptidici. La struttura primaria proteine legami include principalmente i legami peptidici, ma anche legami disolfuro in alcuni casi.
2. Struttura secondaria proteine: Organizzazione locale della catena polipeptidica in strutture regolari come α-eliche e foglietti β.
3. Struttura terziaria proteine: Ripiegamento tridimensionale della catena polipeptidica, stabilizzato da interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi.
4. Struttura quaternaria proteine: Associazione di più catene polipeptidiche per formare una proteina funzionale.

Highlight: La struttura delle proteine spiegazione semplice può essere paragonata a un origami: la sequenza di amminoacidi $struttura primaria$ si piega in forme locali $struttura secondaria$, che poi si organizzano in una forma tridimensionale $struttura terziaria$, e infine più "origami" possono unirsi $struttura quaternaria$.

Le proteine si classificano in:

• Semplici: composte solo da amminoacidi
• Coniugate: contengono anche gruppi prostetici non proteici

Le funzioni delle proteine sono molteplici e includono:

• Strutturale $es. collagene$
• Catalitica $enzimi$
• Trasporto $es. emoglobina$
• Difesa $anticorpi$
• Regolazione $ormoni proteici$

Denaturazione delle Proteine

La denaturazione proteine è un processo che altera la struttura tridimensionale di una proteina senza modificare la sua struttura primaria.

Definizione: La denaturazione è la perdita della struttura nativa di una proteina, che porta alla perdita della sua funzione biologica.

Fattori che causano denaturazione:

1. Denaturazione proteine pH: Variazioni estreme di pH alterano le cariche degli amminoacidi, destabilizzando la struttura.
2. Denaturazione proteine temperatura: Il calore rompe i legami deboli che mantengono la struttura tridimensionale.
3. Agenti chimici: Urea, detergenti, solventi organici.
4. Agitazione meccanica: Può rompere le interazioni deboli.

Esempio: La denaturazione proteine uovo avviene durante la cottura, causando la solidificazione dell'albume.

La denaturazione può essere:

• Denaturazione reversibile delle proteine: La proteina può riprendere la sua forma nativa se le condizioni tornano normali.
• Denaturazione irreversibile delle proteine: La proteina perde permanentemente la sua struttura e funzione.

Highlight: La denaturazione proteine struttura secondaria è spesso il primo passo nel processo di denaturazione, seguito dalla perdita della struttura terziaria e quaternaria.

La denaturazione delle proteine in cucina è un esempio comune di come questo processo venga sfruttato nella vita quotidiana, modificando la texture e la digeribilità degli alimenti.

Vocabulary: Denaturazione significato in biochimica si riferisce alla perdita della conformazione nativa di una proteina, che ne compromette la funzionalità.

Pagina 5: Livelli Strutturali delle Proteine

La struttura delle proteine si organizza in diversi livelli gerarchici.

Highlight: La struttura secondaria proteine può assumere due conformazioni principali: α-elica e β-foglietto.

Definition: La struttura primaria proteine rappresenta la sequenza lineare degli amminoacidi nella catena polipeptidica.

Gli Amminoacidi: Struttura e Classificazione

Gli amminoacidi struttura è fondamentale per comprendere la biochimica delle proteine. Questi composti bifunzionali presentano un gruppo carbossilico $-COOH$ e un gruppo amminico $-NH₂$, tipicamente legati allo stesso atomo di carbonio negli α-amminoacidi.

Definizione: Gli α-amminoacidi sono i componenti base delle proteine, caratterizzati da una struttura generale R-CH$NH₂$-COOH, dove R rappresenta la catena laterale specifica.

La amminoacidi classificazione si basa principalmente sulle proprietà chimiche della catena laterale:

1. Apolari: con catene laterali alifatiche o aromatiche, sono idrofobici e insolubili in acqua.
2. Polari: contengono atomi elettronegativi come ossigeno e azoto, risultando idrofili e solubili in acqua.
3. Carichi: possono avere carica positiva o negativa.

Highlight: Esistono 20 amminoacidi principali che costituiscono le proteine, di cui 8 sono considerati essenziali perché l'organismo non può sintetizzarli autonomamente.

La nomenclatura degli amminoacidi include:

• Nome comune $es. glicina, alanina$
• Codice a tre lettere $es. Gly, Ala$
• Simbolo a una lettera $es. G, A$

Esempio: La glicina $Gly, G$ è l'amminoacido più semplice, con R = H.

Gli amminoacidi L e D si riferiscono alla configurazione spaziale della molecola. In natura, gli amminoacidi delle proteine sono quasi esclusivamente nella forma L.