Ambiente /

Le Proteine

Le Proteine

 Le Proteine Cosa sono?
Proteine = polimeri
Amminoacidi = monomeri
Sono importanti?
Le proteine sono importanti.
Sono le molecole biologiche

Le Proteine

user profile picture

Laura

9 Follower

56

Condividi

Salva

Ricerca di Biologia sulle Proteine. Classe 2° superiore.

 

2ªl

Presentazione

Le Proteine Cosa sono? Proteine = polimeri Amminoacidi = monomeri Sono importanti? Le proteine sono importanti. Sono le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; esse si trovano in tutte le cellule. Enzimi Proteina Proteine Strutturali Proteine di difesa Proteine di segnalazione Proteine recettore Trasportatori di membrana Proteine di trasporto Funzione Accelerano le reazioni cellulari Danno stabilità e aiutano il movimento Eliminano sostanze estranee dall'organismo Controllano i processi cellulari Ricevono e trasmettono i segnali cellulari Regolano il passaggio di sostanze Legano e trasportano sostanze nell'organismo Denaturazione e rinaturazione di una proteina La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico che avviene a partire da 60° e consiste nel cambiamento della struttura proteica e perdita della funzione. Se si ricostituiscono le condizioni ideali, la sequenza amminoacidica contiene tutta l'informazione tridimensionale della proteina così da farle assumere le forme e le funzioni originiali Crinaturazione) Normal protein Denaturation Renaturation Denatured protein Normal protein La proteina Ph53! Le cellule si moltiplicano e con loro anche il DNA raddoppia. Le mutazioni del DNA però possono causare cancri o tumori... La proteina PH53 quindi cerca di ripararlo ma se fallisce la cellula muore. L'anemia Si parla di anemia quando il numero di globuli rossi non è sufficiente a trasportare abbastanza ossigeno da soddisfare i bisogni dei diversi organi del corpo. Esistono diverse forme di questo disturbo, causate da fattori diversi: Anemia Falciforme -> un gene è mutato ma l'altro normale per metà •Anemia Sideropenica -> mancanza di ferro (heme) La Distrofia Muscolare La proteina più grande presente nel nostro corpo è la distrofina che è stata identificata nel 1987 da Louis M. Kunkel. Se questa proteina muta in...

Non c'è niente di adatto? Esplorare altre aree tematiche.

Con noi per un apprendimento più divertente

Impara dai migliori studenti con oltre 620.000 Contenuti!
Studia al meglio con gli altri studenti aiutandovi a vicenda!
Ottieni voti migliori senza sforzi!

Scarica l'applicazione

Didascalia alternativa:

modo errato può causare la malattia della Distrofia Muscolare. Amminoacidi Il patrimonio genetico umano contiene 20 amminoacidi che formano le proteine e vengono definiti proteinogenici. Un amminoacido è composto da: • Gruppo carbossilico •Gruppo amminico - Catena laterale Atomo di idrogeno I tipi di amminoacidi Essenziali Semi essenziali Non essenziali L'organismo non è in grado di sintetizzarli e devono essere introdotti dall'esterno. Devono essere assunti, in determinate situazioni, con l'alimentazione Il corpo umano è in grado di produrre i 10 amminoacidi non essenziali. Da Amminoacido a Proteina: Il legame peptidico Quando più amminoacidi si legano formano una proteina. Il legame peptidico è un legame che si instaura tra due molecole, quando il gruppo carbossilico di una reagisce con il gruppo aminico dell'altra attraverso una reazione di condensazione. Piano del legame ammidico Gruppo-R laterale 100000 gubbo Piano del legame ammidico H Ca Le quattro strutture delle proteine H₁N* Struttura primaria: sequenza di amminoacidi Struttura secondaria: alfa-elica e foglietto ripiegato Amminoacido Alfa-elica Struttura terziaria: forma globulare Legame peptidico Legame a idrogeno I livelli di organizzazione delle proteine. 100 Elleee OFC 4-11-0 Legame a idrogeno Legame disolfuro CEC 0--1-8 R 8-1 Foglietto ripiegato FO COO $ Struttura quaternaria: più di un polipeptide 1º struttura Struttura primaria: è la sequenza di amminoacidi che formano la catena polipeptidica di una proteina. In natura non la si trova se non in forma denaturata. Gly Thr Gly Glu Pro Cys Ser Lys Leu Met Val Lys Val Asn Val lle Amminoacidi Ala Leu Asa Ala Leu Asp Ala Val Arg Gly Ser Pro Ala Val His Val Phe Arg 2° struttura Struttura secondaria: Conformazione della catena polipeptidica. • Interazioni -> legame a idrogeno. La proteina può avvolgersi in due modi: 1. Alfa elica 2. Beta foglietto Struttura terziaria: struttura tridimensionale dell'intero polipeptide. Interazioni: - idrofobiche - ioniche •Legami: O O a idrogeno 3° struttura -disolfuro 30 pos Struttura quaternaria: 4° struttura È l'associazione di più catene polipeptidiche. O • Una catena ->p. monomeriche Due catene ->p. multimeriche FINE

Ambiente /

Le Proteine

user profile picture

Laura

9 Follower

 Le Proteine Cosa sono?
Proteine = polimeri
Amminoacidi = monomeri
Sono importanti?
Le proteine sono importanti.
Sono le molecole biologiche

Apri

Ricerca di Biologia sulle Proteine. Classe 2° superiore.

Contenuti simili
Know Le proteine, legame peptidico, denaturazione proteica, enzimi e amminoacidi  thumbnail

27

Le proteine, legame peptidico, denaturazione proteica, enzimi e amminoacidi

Proteine, amminoacidi, legame peptidico, struttura, classificazione, denaturazione proteica, enzimi

Know LE BIOMOLECOLE thumbnail

141

LE BIOMOLECOLE

cosa sono le biomolecole, le loro funzioni e caratteristiche

Know Citologia - dispensa completa per esame universitario (medicina, scienze biologiche) thumbnail

22

Citologia - dispensa completa per esame universitario (medicina, scienze biologiche)

Il pdf contiene tutti gli argomenti utili per l’esame universitario di Citologia. Gli argomenti sono scritti in maniera approfondita e dettagliata. Con questa dispensa ho superato l’esame con votazione 30/30.

Know biologia  thumbnail

6

biologia

atomi e molecole, acqua e le sue proprietà, bio molecole, carboidrati, lipidi, proteine, acidi nucleici, cellula procariote/eucariote

Know le molecole della vita  thumbnail

103

le molecole della vita

le biomolecole, carboidrati, lipidi, aminoacidi, proteine e acidi nucleici

Know Malattie Genetiche : distinzione, classificazione, spiegazione delle varie patologie (ACP, Huntington, Anemie, Fibrosi Cistica, PKU, Tay-Sachs, Emofilia, Distrofia, Daltonismo, Cri du Chat, Trisomie 21, 18, 13, Sindromi Turner e Klinefelter) thumbnail

34

Malattie Genetiche : distinzione, classificazione, spiegazione delle varie patologie (ACP, Huntington, Anemie, Fibrosi Cistica, PKU, Tay-Sachs, Emofilia, Distrofia, Daltonismo, Cri du Chat, Trisomie 21, 18, 13, Sindromi Turner e Klinefelter)

Malattie Genetiche : distinzione, classificazione, spiegazione delle varie patologie (ACP, Huntington, Anemie, Fibrosi Cistica, PKU, Tay-Sachs, Emofilia, Distrofia, Daltonismo, Cri du Chat, Trisomie 21, 18, 13, Sindromi Turner e Klinefelter)

Le Proteine Cosa sono? Proteine = polimeri Amminoacidi = monomeri Sono importanti? Le proteine sono importanti. Sono le molecole biologiche più abbondanti nel corpo umano e in tutti gli organismi viventi; esse si trovano in tutte le cellule. Enzimi Proteina Proteine Strutturali Proteine di difesa Proteine di segnalazione Proteine recettore Trasportatori di membrana Proteine di trasporto Funzione Accelerano le reazioni cellulari Danno stabilità e aiutano il movimento Eliminano sostanze estranee dall'organismo Controllano i processi cellulari Ricevono e trasmettono i segnali cellulari Regolano il passaggio di sostanze Legano e trasportano sostanze nell'organismo Denaturazione e rinaturazione di una proteina La denaturazione delle proteine è un fenomeno chimico che avviene a partire da 60° e consiste nel cambiamento della struttura proteica e perdita della funzione. Se si ricostituiscono le condizioni ideali, la sequenza amminoacidica contiene tutta l'informazione tridimensionale della proteina così da farle assumere le forme e le funzioni originiali Crinaturazione) Normal protein Denaturation Renaturation Denatured protein Normal protein La proteina Ph53! Le cellule si moltiplicano e con loro anche il DNA raddoppia. Le mutazioni del DNA però possono causare cancri o tumori... La proteina PH53 quindi cerca di ripararlo ma se fallisce la cellula muore. L'anemia Si parla di anemia quando il numero di globuli rossi non è sufficiente a trasportare abbastanza ossigeno da soddisfare i bisogni dei diversi organi del corpo. Esistono diverse forme di questo disturbo, causate da fattori diversi: Anemia Falciforme -> un gene è mutato ma l'altro normale per metà •Anemia Sideropenica -> mancanza di ferro (heme) La Distrofia Muscolare La proteina più grande presente nel nostro corpo è la distrofina che è stata identificata nel 1987 da Louis M. Kunkel. Se questa proteina muta in...

Non c'è niente di adatto? Esplorare altre aree tematiche.

Con noi per un apprendimento più divertente

Impara dai migliori studenti con oltre 620.000 Contenuti!
Studia al meglio con gli altri studenti aiutandovi a vicenda!
Ottieni voti migliori senza sforzi!

Scarica l'applicazione

Knowunity

La Scuola Resa Facile

Apri l'app

Didascalia alternativa:

modo errato può causare la malattia della Distrofia Muscolare. Amminoacidi Il patrimonio genetico umano contiene 20 amminoacidi che formano le proteine e vengono definiti proteinogenici. Un amminoacido è composto da: • Gruppo carbossilico •Gruppo amminico - Catena laterale Atomo di idrogeno I tipi di amminoacidi Essenziali Semi essenziali Non essenziali L'organismo non è in grado di sintetizzarli e devono essere introdotti dall'esterno. Devono essere assunti, in determinate situazioni, con l'alimentazione Il corpo umano è in grado di produrre i 10 amminoacidi non essenziali. Da Amminoacido a Proteina: Il legame peptidico Quando più amminoacidi si legano formano una proteina. Il legame peptidico è un legame che si instaura tra due molecole, quando il gruppo carbossilico di una reagisce con il gruppo aminico dell'altra attraverso una reazione di condensazione. Piano del legame ammidico Gruppo-R laterale 100000 gubbo Piano del legame ammidico H Ca Le quattro strutture delle proteine H₁N* Struttura primaria: sequenza di amminoacidi Struttura secondaria: alfa-elica e foglietto ripiegato Amminoacido Alfa-elica Struttura terziaria: forma globulare Legame peptidico Legame a idrogeno I livelli di organizzazione delle proteine. 100 Elleee OFC 4-11-0 Legame a idrogeno Legame disolfuro CEC 0--1-8 R 8-1 Foglietto ripiegato FO COO $ Struttura quaternaria: più di un polipeptide 1º struttura Struttura primaria: è la sequenza di amminoacidi che formano la catena polipeptidica di una proteina. In natura non la si trova se non in forma denaturata. Gly Thr Gly Glu Pro Cys Ser Lys Leu Met Val Lys Val Asn Val lle Amminoacidi Ala Leu Asa Ala Leu Asp Ala Val Arg Gly Ser Pro Ala Val His Val Phe Arg 2° struttura Struttura secondaria: Conformazione della catena polipeptidica. • Interazioni -> legame a idrogeno. La proteina può avvolgersi in due modi: 1. Alfa elica 2. Beta foglietto Struttura terziaria: struttura tridimensionale dell'intero polipeptide. Interazioni: - idrofobiche - ioniche •Legami: O O a idrogeno 3° struttura -disolfuro 30 pos Struttura quaternaria: 4° struttura È l'associazione di più catene polipeptidiche. O • Una catena ->p. monomeriche Due catene ->p. multimeriche FINE